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논문 기본 정보

자료유형
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저널정보
한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제13권 제3호
발행연도
2003.6
수록면
308 - 313 (6page)

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The collagenase gene from Vibrio parahaemolyticus 04 was subcloned into an expression vector pET-29b. The recombinant collagenase was expressed in Escherichia coli BL21(DE3) and partially purified by Hi-Trap affinity and Sephacryl S-100 size exclusion chromatographies. The recombinant enzyme was purified by 43.7-fold and the yield was 73%. SDS-PAGE revealed that the molecular weight of the enzyme was approximately 35 kDa. Substrate specificity study of the enzyme displayed that the enzyme showed the highest activity with the type I collagen and the synthetic peptide, Z-GPGGPA, indicating that the enzyme was indeed a collagenase. The enzyme showed broad pH optimum around pH 6-12 and was stable between pH 5.5 and 11.5. The optimum temperature for the type I collagen degradation was 35℃. The thermostability measurement of the enzyme indicated that the enzyme was stable up to 55℃, but the activity was diminished quickly above 60℃.

목차

Abstract

서 론

재료 및 방법

결과 및 고찰

요 약

감사의 글

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UCI(KEPA) : I410-ECN-0101-2009-470-014461608