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논문 기본 정보

자료유형
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저널정보
한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제15권 제3호
발행연도
2005.6
수록면
415 - 422 (8page)

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A library of the mutants was prepared by transposon mutagenesis of the Mycobacterium bovis BCG. We screened this library for the resistance to an anti-tuberculosis antibiotic, PA-824. Most of the mutants resistant to the PA-824 were not able to synthesize the coenzyme F_(420) which is normally produced by the wild type M. bovis BCG strains. HPLC analysis of the cellular extract showed that one of those mutants which lost the ability to synthesize F_(420) still produced F0. The insertion site of the transposon in this mutant was determined by an inverse PCR and the transposon was found to be inserted in the Rv2435c open reading frame (ORF). Rv2435c ORF is predicted to encode an 80.3 kDa protein. Rv2435c protein appears to be bound to the cytoplasmic membrane, its N-terminal present in the periplasm and C-terminal in the cytoplasm. The C-terminal portion of this protein is highly homologous with the adenylyl cyclases of both prokaryotes and eukaryotes. There are 15 ORFs which have homology with the class Ⅲ AC proteins in the genome of the M. tuberculosis and M. bovis. Two of those, Rv1625c and Rv2435c, are highly homologous with the mammalian ACs. We cloned the cytoplasmic domain of the Rv2435c ORF and expressed it with six histidine residues attached on its C-terminal in Escherichia coli to find out if this protein is a genuine AC. Production of that protein in E. coli was proved by purifying the histidine-tagged protein by using the Ni-NTA resin. This protein, however, failed to complement the cya mutation in E. coli, indicating that this protein lacks the AC activity. All of the further attempts to convert this protein to a functional AC by a mutagenesis with UV or hydroxylamine, or construction of several different fusion proteins with Rv1625c failed. It is, therefore, possible that Rv2435c protein might affect the conversion of F0 to F_(420) not by synthesizing cAMP but by some other way.

목차

Abstract

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참고문헌

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Aronshtam, A. and M. G. Marinus. 1996. Dominant negative mutator mutations in the mutL gene of Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 24, 2498-2504. google schola Bae, Y. M. and L. Daniels. 2005. Mutations in the PPE genes that confer resistance to a nitroimidazopyran drug on Mycobacterium bovis strains. J. Life Sci. 15, 182-185. google schola Barak, Y., O. Cohen-Fix and Z. Livneh. 1995. Deamination of cytosine-containing pyrimidine photodimers in UV-irradiated DNA. J. Biol. Chem. 270, 24174-24179. google schola Bollag, D. M. and S. J. Edelstein. 1991. Protein methods. 2nd eds., Wiley-Liss Inc., New York. google schola Choi, K. P., T. B. Bair, Y. M. Bae and L. Daniels. 2001. Use of transposon Tn5367 mutagenesis and a nitroimidazopyranbased selection system to demonstrate a requirement for fbiA and fbiB in coenzyme F420 biosynthesis by Mycobacterium bovis BCG. J. Bacteri google schola

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