Purification and Characterization of Fibrinolytic Enzyme from Tricholoma sejunctum

Jun-Ho Kim

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자료유형: 학술저널

저자정보: Jun-Ho Kim

저널정보: 대한의생명과학회 대한의생명과학회지 대한의생명과학회지 제8권 제4호

발행연도: 2002.12

수록면: 245 - 250 (6page)

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Fibrinolytic enzyme has been purified from the edible mushroom, Tricholoma sejunctum using DEAE-cellulose chromatography, Phenyl-Sepharose chromatography and Mono-S column chromatography. The apparent molecular mass of purified enzyme was estimated to be 17100 Da by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and 19000 Da by gel filtration, indicating that it was a monomer. The N-terminal amino acid sequence of the enzyme was Ala-Thr-Tyr-Lys-Ile-X-Ser-Ala-Thr-His-Gln-X-X-Leu-Val. It has a pH optimum at pH 9.5, suggested that purified enzyme was a alkaline protease. The activity of purified enzyme was inhibited by EDTA and 1, 10-phenanthroline, indicating that purified enzyme is a metalloprotease. The activity of purified enzyme was increased by Zn²? and Co²?, however, the enzyme activity was totally inhibited by Hg²?.

#Fibrin plate assay #Fibrinolytic enzyme #Tricholoma sejunctum

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