급격한 환경변화에 대한 angelfish (Pterophyllum scalare) 젖산탈수소효소 동위효소의 변화

Chang-Su An; Sung Kyu Cho; Jung Joo Yum

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자료유형: 학술저널

저자정보: Chang-Su An (SK케미칼) Sung Kyu Cho (청주대학교) Jung Joo Yum (청주대학교)

저널정보: 한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제20권 제3호

발행연도: 2010.3

수록면: 416 - 423 (8page)

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열대 저산소 환경에 적응되어 있는 angelfish (Pterophyllum scalare)를 급격한 온도변화(27±0.5→18±0.5oC) 및 DO 변화(6±1→18 ppm)에 2시간 동안 적응시킨 후 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소의 특성 및 유전자발현을 연구하였다. LDH 동위효소의 특성은 native-polyacrylamide gel 전기영동, Western blot 분석 및 효소활성 측정으로 확인하였다. 전기영동 결과 liver- 및 eye-specific Ldh-C 유전자는 간, 눈 및 뇌조직에서 발현되었다. Western blot 분석 결과 LDH A₄ 동위효소는 B₄ 동위효소보다 음극 쪽에 나타났다. 간 조직에서 온도 저하 시 LDH A₄ 동위효소가 증가하고 B₄ 동위효소는 감소하였으며, DO 증가 시 LDH A₄ 및 C₄ 동위효소가 증가하고 B₄ 동위효소는 감소하였다. 눈 조직에서는 온도 저하 시 LDH A₄ 및 B₄ 동위효소가 증가하고 C₄ 동위효소는 감소하였으며, DO 증가 시 LDH A₄ 및 B₄ 동위효소는 증가하지만 C₄ 동위효소 및 하부단위체 C를 포함하는 동위효소는 감소하였다. 심장 조직에서는 DO 증가 시 LDH 활성이 증가하였고, LDH B₄ 동위효소가 증가하였다. 뇌조직에서는 온도 저하 시 LDH A₄ 및 B₄ 동위효소가 증가하였고, DO 증가 시 LDH B₄ 동위효소는 증가하였다. 따라서 liver- 및 eye-specific Ldh-C는 DO 변화에 의해 영향을 받으며 간 및 눈 조직에서 LDH B₄ 및 C₄ 동위효소는 서로 상대적으로 조절되므로 C₄ 동위효소는 lactate oxidase로서 기능을 나타내는 것으로 사료된다.

#Angelfish (Pterophyllum scalare) #lactate dehydrogenase #isozyme #temperature #DO

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2. [학술지(정기간행물)] - Almeida-Val, V. M. F. / 1993 / Evolutionary trends of LDH isozymes in fishes / Comp. Biochem. Physiol. B 105 : 21 ~ 28

3. [학술지(정기간행물)] - Basaglia, F. / 1991 / Lactate dehydrogenase isozymes and their genetic variation in fifteen Sparidae species(Perciformes, Teleostei) / Comp. Biochem. Physiol. B 98 : 1 ~ 8

4. [학술지(정기간행물)] - Bradford, M. M. / 1976 / A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / Anal. Biochem 72 : 248 ~ 254

5. [학술지(정기간행물)] - Cahn, R. P. / 1962 / Nature and development of lactate dehydrogenase / Science 136 : 962 ~ 969

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