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Yoo-Soo Yang (성균관대학교) Jae-Il Shin (성균관대학교) Jae-Yoon Shin (성균관대학교) Jung-Mi Oh (성균관대학교) Sang Ho Lee (성균관대학교) Joo-Sung Yang (성균관대학교) Dae-Hyuk Kweon (성균관대학교)
저널정보
한국식품과학회 Food Science and Biotechnology Food Science and Biotechnology vol 18. no 3
발행연도
2009.6
수록면
782 - 787 (6page)

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In prion disease, spongiform neurodegeneration is preceded by earlier synaptic dysfunction. There is evidence that soluble N-ethylmaleimide sensitive factor attachment receptor (SNARE) complex formation is reduced in scrapie-infected in vivo models, which might explain this synaptic dysfunction because SNARE complex plays a crucial role in neuroexocytosis. In the present study, however, it is shown that prion protein (PrP) does not interfere with SNARE complex formation of 3 SNARE proteins: syntaxin 1a, SNAP-25, and synaptobrevin. Sodium dodecyl sulfate-resistant complex formation, SNAREdriven membrane fusion, and neuroexocytosis of PC12 cells were not altered by PrP. Thus, PrP does not alter synaptic function by directly interfering with SNARE complex formation.
#prion #soluble N-ethylmaleimide sensitive factor attachment receptor(SNARE) #membrane fusion #transmissible spongiform encephalopathy #synaptic transmission

목차

Abstract
Introduction
Materials and Methods
Results and Discussion
Acknowledgments
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Yong-Sun Kim 한국미생물학회 학술대회논문집 2009 .05

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UCI(KEPA) : I410-ECN-0101-2013-573-000855548