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Jeong-Won Park (Gyeongsang National University) Jae-Young Song (Gyeongsang National University) Hyang-Ran Hwang (Gyeongsang National University) Hee-Jin Park (Gyeongsang National University) Hee-Shang Youn (Gyeongsang National University) Ji-Hyun Seo (Gyeongsang National University) Hyung-Lyun Kang (Gyeongsang National University) Kon-Ho Lee (Gyeongsang National University) Seung-Chul Baik (Gyeongsang National University) Woo-Kon Lee (Gyeongsang National University) Myung-Je Cho (Gyeongsang National University) Kwang-Ho Rhee (Gyeongsang National University)
저널정보
대한미생물학회 JOURNAL OF BACTERIOLOGY AND VIROLOGY JOURNAL OF BACTERIOLOGY AND VIROLOGY Vol.42 No.3
발행연도
2012.9
수록면
211 - 223 (13page)

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Helicobacter pylori are a capnophilic bacterium, which colonize gastric mucosa and are resistant to acidic and oxidative damage. Thiol-active proteins subserve redox functions in tolerating oxidative stress and environmental toxicants, such as hydrogen peroxide and hypochlorous acid. We analyzed disulfide-containing proteins of H. pylori strain 26695. Active disulfide-containing proteins were separated by thiol-affinity chromatography, displayed with two-dimensional electrophoresis (2-DE), and identified by MALDI-TOF-MS. Thirty-five putative disulfide proteins, including AhpC (HP1563), GroEL (HP0011), and FrdB (HP0191), were identified in this study. In addition, 4 disulfide proteins of HypB, FusA, TufB, and AhpC showed enhanced intensities in the periplasmic space when compared with the pellet, suggesting that these proteins might play roles in the first redox system against environmental oxidative stresses. Disulfide-containing proteins identified in this study will provide the standard landscape for constructing the proteome components responsible for redox regulation of H. pylori.
#Helicobacter pylori #Thiol-active proteins #Proteome

목차

INTRODUCTION
MATERIALS AND METHODS
RESULTS
DISCUSSION
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