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O-GlcNAc 화(O-GlcNAcylation)는 단백질의 serine이나 threonine에 N-acetylglucosamine (GlcNAc) 분자가 결합하는 것으로, 기존의 당단백질과 달리 세포질 및 핵단백질 모두에 일어난다. 또한 수정의 속도가 빠르고 가역적으로 일어남이 인산화 수식과 유사하다. 그러나 수많은 인산화효소와 탈인산화효소가 관여하는 것과 달리 O-GlcNAc 수식은 O-GlcNAc transferase (OGT)와 O-GlcNAcase (OGA) 단 두 개의 효소에 의하여 이루어진다. 이러한 단순한 조절기전은 세포가 내외환경에 즉시 적응할 수 있도록 진화한 것으로 해석된다. 즉, O-GlcNAc 수식은 특정한 단백질 하나 하나의 활성을 켜거나 끄는 것이 아니라, 세포의 신호전달과정의 효율을 전반적으로 조절하는 ‘가변저항기(rheostat)’ 역할을 한다. O-GlcNAc 수식은 흔히 같은 아미노산 혹은 그 주변의 아미노산이 인산화되는 것을 수반하는데, 이는 인산화와 함께 서로 조화를 이루어 세포활성을 조절하는 것으로 해석된다. 최근 O-GlcNAc이 더 나아가 O-GlcNAc-P로 인산화될 가능성이 제시되고 있는 바, 본 총설에서는 이의 가능성을 이론적으로 설명하고, 실제 실험결과를 소개한다.
목차
Introduction
The O-GlcNAcylation
The O-GlcNAc, a cellular ‘rheostat
Is O-GlcNAc final modification?
Conclusion and prospect
References
초록
참고문헌 (30)
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1. [학술지(정기간행물)] - Allen, M. B. / 1980 / Kinetic characterization of N-acetyl-D-glucosamine kinase from rat liver and kidney / Biochem 185 : 577 ~ 582
2. [학술지(정기간행물)] - Blume, A. / 2008 / Characterization of ligand binding to N-acetylglucosamine kinase studied by STD NMR / Biochem 47 : 13138 ~ 13146
3. [학술지(정기간행물)] - Copeland, R. J. / 2008 / Cross-talk between GlcNAcylation and phosphorylation: roles in insulin resistance and glucose toxicity / Am J Physiol Endocrinol Metab 295 : E17 ~ E28
4. [학술지(정기간행물)] - Darley-Usmar, V. M. / 2012 / Protein O-linked β-N-acetylglucosamine : a novel effector of cardiomyocyte metabolism and function / J Mol Cell Cardiol 52 : 538 ~ 549
5. [학술지(정기간행물)] - Datta, A. / 1970 / Studies on hog spleen N-acetylglucosamine kinase. I. Purification and properties of N-acetylglucosamine kinase / Biochem Biophys Acta 220 : 51 ~ 60
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