배지최적화를 통한 재조합 바실러스 서브틸리스에서 바실러스 아밀로리퀴파시엔스 유래 γ-글루타밀펩타이드전달효소의 대량생산

조혜빈; 제텐드라 쿠마르 로이; 박우진; 전병운; 김영완

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자료유형: 학술저널

저자정보: 조혜빈 (고려대학교) 제텐드라 쿠마르 로이 (고려대학교) 박우진 (고려대학교) 전병운 (농심) 김영완 (고려대학교)

저널정보: 한국식품과학회 한국식품과학회지 한국식품과학회지 제49권 제6호

발행연도: 2017.12

수록면: 610 - 616 (7page)

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본 연구를 통해 BAGGT를 재조합 B. subtilis를 이용하여 대량 생산하기 위하여 유전자 클로닝, 발현 시스템 구축 및 배지 최적화를 진행하였다. 이중프로모터 시스템을 이용하여 야생형 균주에 비해 42배 효소 생산성이 향상된 발현 시스템을 구축하였다. 또한 PBD 분석을 통해 당밀과 CSL이 재조합 B. subtilis 시스템에서 BAGGT의 생산성에 큰 영향을 주는 인자임을 확인하였으며, 염류의 첨가에 의한 효소 생산성 증대 효과는 미비하거나 부정적이었다. 탄소원으로 당밀을 선택하고 고가의 질소원인 트립톤을 저가의 CSL로 교체한 후 CCD 분석을 통해서 결정된 최적 배지 사용 시 최적화 이전의 LB 배지 대비 4.3배의 생산성 증대를 이루었으며, 이는 LB 배지에서 야생형 균주의 BAGGT 생산성 대비 180배의 효소 생산성 개선에 해당하였다. 본 연구를 통해 식품용 효소로서 BAGGT의 대량생산을 위한 공정을 구축하였으며, 이후 정미성 소재 생산에 활용할 수 있을 것으로 기대한다.

#Bacillus subtilis #dual-promoter system #γ-glutamyltranspeptidase #medium optimization

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Inoue M. Glutathionists in the battlefield of gamma-glutamyl cycle. Arch. Biochem. Biophys. 595: 61-63 (2016) Suzuki H, Kumagai H. Autocatalytic processing of γ-glutamyltranspeptidase. J. Biol. Chem. 277: 43536-43543 (2002) Castellano I, Merlino A, Rossi M, La Cara F. Biochemical and structural properties of γ-glutamyl transpeptidase from Geobacillus thermodenitrificans: An enzyme specialized in hydrolase activity. Biochimie 92: 464-474 (2010) Okada T, Suzuki H, Wada K, Kumagai H, Fukuyama K. Crystal structure of the γ-glutamyltranspeptidase precursor protein from Escherichia coli. Structural changes upon autocatalytic processing and implications for the maturation mechanism. J. Biol. Chem. 282: 2433-2439 (2007) Minami H, Suzuki H, Kumagai H. Salt-tolerant γ-glutamyltranspeptidase from Bacillus subtilis 168 with glutaminase activity. Enzyme Microb. Technol. 32: 431-438 (2003)

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