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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제48권 제11호
발행연도
2015.1
수록면
624 - 629 (6page)

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Lysozyme protects us from the ever-present danger of bacterial infection and binds to bacterial lipopolysaccharide (LPS) with high affinity. Beyond its role in the activation of protein C, the endothelial cell protein C receptor (EPCR) plays an important role in the cytoprotective pathway. EPCR can be shed from the cell surface, which is mediated by tumor necrosis factor-α converting enzyme (TACE). However, little is known about the effects of lysozyme on EPCR shedding. We investigated this issue by monitoring the effects of lysozyme on phorbol- 12-myristate 13-acetate (PMA)-, tumor necrosis factor (TNF)-α-, interleukin (IL)-1β-, and cecal ligation and puncture (CLP)-mediated EPCR shedding and underlying mechanism. Data demonstrate that lysozyme induced potent inhibition of PMA-, TNF-α-, IL-1β-, and CLP-induced EPCR shedding. Lysozyme also inhibited the expression and activity of PMA-induced TACE in endothelial cells. These results demonstrate the potential of lysozyme as an anti-EPCR shedding reagent against PMA-mediated and CLP-mediated EPCR shedding.

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