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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제6권 제4호
발행연도
2018.1
수록면
100 - 102 (3page)

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Autophagy is a degradation pathway that targets many cellular components and plays a particularly important role inprotein degradation and recycling. This process is very complex and several proteins participate in this process. One ofthem, P62/SQSTM1, is related to the N-end rule and induces protein degradation through autophagy. The P62/SQSTM1makes a huge oligomer, and this oligomerization is known to play an important role in its mechanism. This oligomerizationtakes two steps. First, the PB1 domain of P62/SQSTM1 makes the base oligomer, and then, when the ligand binds to theZZ domain of P62/SQSTM1, it induces a higher oligomer by the disulfide bond of the two cysteines. To understand theoligomerization mechanism of P62/SQSTM1, we need to know the dimerization of the PB1 domain. In this study, crystalsof PB1 dimer were made and the crystals were diffracted by X-ray to collect usable data up to 3.2A. We are analyzing thestructure using the molecular replacement (MR) method.

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