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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제17권 제5호
발행연도
2007.1
수록면
721 - 727 (7page)

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Stability-enhanced mutants, H4, l1-94, 5A2-84,and F8, of L-threonine aldolase (L-TA) from Streptomycescoelicolor A3(2) (SCO1085) were isolated by an error-pronemutant, had a single amino acid substitution: H177Y in theH44 mutant, A169T in the l1-94 mutant, D104N in the 5A2-84 mutant and F18I in the F8 mutant. The residual L-TAactivity of the wild-type L-TA after a heat treatment for20 min at 60oC was only 10.6%. However, those in thestability-enhanced mutants were 85.7% for the H44 mutant,58.6% for the F8 mutant, 62.1% for the 5A2-84 mutant, and67.6% for the l1-94 mutant. Although the half-life of thewild-type L-TA at 63oC was 1.3 min, those of the mutant L-the l1-94 mutant, 5.8 min for the 5A2-84 mutant, and 5.0 minfor the F8 mutant. The specific activity did not change in mostof the mutants, but it was decreased by 45% in the case ofmutant F8. When the aldol condensation of glycine and 3,4-dihydroxybenzaldehyde was studied by using whole cels ofEscherichia coli containing the wild-type L-TA gene, L-threo-3,4-dihydroxyphenylserine (L-threo-DOPS) was successfullysynthesized with a yield of 2.0 mg/ml after 20 repeated batchreactions for 100 h. However, the L-threoactivity of the enzyme decreased with increased cycles of thebatch reactions. Compared with the wild-type L-TA, H44 L-TAkept its L-threo-DOPS synthesizing activity almost constantduring the 20 repeated batch reactions for 100 h, yielding4.0 mg/ml of L-threo-DOPS. This result showed that H4 L-TA is more efective than the wild-type L-TA for the masproduction of L-threo-DOPS.
#Thermostability #L-threonine aldolase #in vitromutagenesis #L-threo-DOPSβ-Hydroxy amino acids that are found in the skeletons ofmany natural antibiotics #pharmaceutical drugs #and cosmeticsare difficult to synthesize by conventional chemical process

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