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Bacteriophage ΦFC1 integrase (MJ1) was previouslyshown to perform a site-specific recombination betwen aphage atachment site (attP) and a host attachment site (attB)in its host, Enterococus faecalis, and also in a non-hostbacterium, Escherichia coli. Here, we investigated biochemicalfeatures of MJ1 integrase. First, MJ1 integrase could performin vitro recombination between attP and attB in the absenceof additional factors. Second, MJ1 integrase interacted withatt sites. Electrophoretic mobility shift assays and DNase Ifootprinting revealed that MJ1 integrase could efficiently bindto all the att sites and that MJ1 integrase recognized relativelyshort sequences (~50 bp) containing an overlapping regionwithin attB and attP. These results demonstrate that MJ1integrase indeed catalyzes an integrative recombination betweenattP and , the mechanism of which might be simple andunidirectional, as found in serine integrases.

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