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자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제24권 제5호
발행연도
2014.1
수록면
639 - 647 (9page)

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Laccases have a broad range of industrial applications. In this study, we immobilized laccase on SiO2 nanoparticles to overcome problems associated with stability and reusability of the free enzyme. Among different reagents used to functionally activate the nanoparticles, glutaraldehyde was found to be the most effective for immobilization. Optimization of the immobilization pH, temperature, enzyme loading, and incubation period led to a maximum immobilization yield of 75.8% and an immobilization efficiency of 92.9%. The optimum pH and temperature for immobilized laccase were 3.5 and 45°C, respectively, which differed from the values of pH 3.0 and 40°C obtained for the free enzyme. Immobilized laccase retained high residual activities over a broad range of pH and temperature. The kinetic parameter Vmax was slightly reduced from 1,890 to 1,630 μmol/min/mg protein, and Km was increased from 29.3 to 45.6. The thermal stability of immobilized laccase was significantly higher than that of the free enzyme, with a half-life 11- and 18-fold higher at temperatures of 50°C and 60°C, respectively. In addition, residual activity was 82.6% after 10 cycles of use. Thus, laccase immobilized on SiO2 nanoparticles functionally activated with glutaraldehyde has broad pH and temperature ranges, thermostability, and high reusability compared with the free enzyme. It constitutes a notably efficient system for biotechnological applications.
#Immobilization #laccase #SiO2 nanoparticles #thermostability #Trametes versicolor #reusability

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