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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2019.1
- 수록면
- 574 - 580 (7page)
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Group II형 샤페로닌은 단백질의 캡슐화를 유도하기 위해열린 기질 결합 형태에서 닫힌 형태로 형태를 변화시키며, 이 때 ATP를 필요로 한다. 샤페로닌의 폴딩 유도는 ATP에의한 샤페로닌의 구조 변화와 관련이 있는 것으로 보여진다. 본 연구에서는 Pyrococcus horikoshii OT3의 group II형샤페로닌인 PhCpn의 ATPase 활성을 다양한 조건에서 측정하였다. PhCpn의 반응온도(37−85℃)와 ATP 농도(1.5− 10 mM) 의존성을 확인한 결과, 반응 온도는 80℃에서, ATP 농도는 3 mM에서 최적 활성을 보였다. 염의 종류에 따른ATPase의 활성을 분석한 결과, 1가 양이온은 300 mM LiCl, 2가 양이온은 5 mM MgCl2에서 최적 활성을 나타내었다. ATP 기질에 대한 Km 값은 2.17mM, Vmax 값은 833.3 μM/ min으로 계산되었다. 이러한 결과는 의약학용 및 바이오 산업용 단백질(효소)을 장기간 활성유지하는데 PhCpn을 이용할 경우에 귀중한 기초 자료를 제공할 것이다.
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Anfinsen CB / 1973 / Principles that govern the folding of protein chains / Science 181:223~230
Gething MJ / 1992 / Protein folding in the cell / Nature 355:33~45
Horwich AL / 2007 / Two families of chaperonin: physiology and mechanism / Annu. Rev. Cell Dev. Biol 23:115~145
Hartl FU / 1996 / Molecular chaperones in cellular protein folding / Nature 381:571~579
Ranson NA / 1998 / Chaperonins / J. Biochem 33:233~242
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Horwich AL / 2007 / Two families of chaperonin: physiology and mechanism / Annu. Rev. Cell Dev. Biol 23:115~145
Hartl FU / 1996 / Molecular chaperones in cellular protein folding / Nature 381:571~579
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