Stability and Structure of S128A Mutant cAMP Receptor Protein

Choi, Young; Gang, JongBack

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자료유형: 학술저널

저자정보: Choi, Young (Department of Chemistry, Kyungwon University) Gang, JongBack (Department of Chemistry, Kyungwon University)

저널정보: 조선대학교 기초과학연구원 조선자연과학논문집 조선자연과학논문집 제4권 제3호

발행연도: 2011.1

수록면: 222 - 226 (5page)

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Cyclic AMP receptor protein(CRP) is involved in the activation of many genes corresponding to catabolite enzymes in Escherichia coli. In this study, mutant CRP(S128A) was used to elucidate the effect of Ser 128 on the cAMP-induced structural change. Based on the protease digestion and thermal analysis, serine 128 in CRP affects the cAMP binding capability and then structural change of CRP protein. In addition, CD spectra in near UV region revealed that S128A CRP retained the sensitive conformation to thermal effect relative to that of wild-type CRP, in spite of identical Tm values in the absence of cAMP.

#cAMP Receptor Protein #Thermal Analysis of CRP #Transcription Activator

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이 논문의 저자 정보

Choi, Young

소속기관 Department of Chemistry, Kyungwon University

주요연구분야 자연과학 > 자연과학 일반

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Gang, JongBack

소속기관 Department of Chemistry, Gachon University

주요연구분야 자연과학 > 자연과학 일반

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