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학술저널
저자정보
Lee, Hwan-Myung (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Kim, Hyo-Jin (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Park, Hyo-Jun (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Won, Kyung-Jong (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Kim, Jung-hwan (Department of Physical Therapy, College of Natural Science, Yongin University) Shin, Hwa-Sup (Division of Life Science, College of Biomedical and Health Science, Konkuk University) Park, Pyo-Jam (Division of Life Science, College of Biomedical and Health Science, Konkuk University) Kim, Hyun-Jun (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Lee, Kyung-Yung (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Park, Seung-Hwa (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Kim, Bo-Kyung (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University) Lee, Chang-Kwon (Departments of Medicine, College of Medicine, Konkuk University)
저널정보
대한약학회 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 제30권 제6호
발행연도
2007.1
수록면
761 - 769 (9page)

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Tyrosine kinases, Src and spleen tyrosine kinase (Syk), play crucial roles in cell responses to platelet-derived growth factor (PDGF) and may have their functional interactions. In this study, we focused on investigating the roles of Syk in the regulation of Src signaling in PDGF-mediated vascular cell responses. Migration, proliferation, and activity of kinases were determined in rat aortic smooth muscle cells (RASMCs). PDGF-BB (10ng/mL) induced the migration and proliferation of RASMCs, which were significantly inhibited by PP2 (10 ${\mu}$M) and piceatannol(30 ${\mu}$M), inhibitors of Src and Syk, respectively. The phosphorylation of Syk induced by PDGF-BB was abolished by PP2. PDGF-BB increased the co-association of the PDGF${\beta}$-receptor and the kinases, Src or Syk, and its maximal binding to Src was achieved in a shorter time than that to Syk. PDGF-BB stimulated the phosphorylation of p38 mitogen-activated protein kinase(MAPK) and extracellular signal-regulated kinase (ERK) 1/2, which was inhibited by PP2 and piceatannol. PDGF-BB-induced proliferation and migration were inhibited by SB203580 (30${\mu}$M) and PD98059 (30 ${\mu}$M), inhibitors of p38 MAPK and ERK1/2, respectively. These result simply that Syk is regulated by Src kinase, which participates in migration and proliferation in response to PDGF-BB in RASMCs.
#Src #Syk #Proliferation #Migration #RASMC

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