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저자정보
Li Wenyu (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Yin Fan (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Bu Zixuan (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Liu Yuying (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Zhang Yongqing (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Chen Xiabing (Institute of Animal Husbandry and Veterinary Science Wuhan Academy of Agricultural Science and Tech) Li Shaowen (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Li Lu (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Zhou Rui (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu) Huang Qi (State Key Laboratory of Agricultural Microbiology College of Veterinary Medicine Huazhong Agricultu)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제32권 제3호
발행연도
2022.3
수록면
278 - 286 (9page)
DOI
10.4014/jmb.2107.07052

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Live bacterial vector vaccines are one of the most promising vaccine types and have the advantages of low cost, flexibility, and good safety. Meanwhile, protein secretion systems have been reported as useful tools to facilitate the release of heterologous antigen proteins from bacterial vectors. The twin-arginine translocation (Tat) system is an important protein export system that transports fully folded proteins in a signal peptide-dependent manner. In this study, we constructed a live vector vaccine using an engineered commensal Escherichia coli strain in which amiA and amiC genes were deleted, resulting in a leaky outer membrane that allows the release of periplasmic proteins to the extracellular environment. The protective antigen proteins SLY, enolase, and Sbp against Streptococcus suis were targeted to the Tat pathway by fusing a Tat signal peptide. Our results showed that by exploiting the Tat pathway and the outer membrane-defective E. coli strain, the antigen proteins were successfully secreted. The strains secreting the antigen proteins were used to vaccinate mice. After S. suis challenge, the vaccinated group showed significantly higher survival and milder clinical symptoms compared with the vector group. Further analysis showed that the mice in the vaccinated group had lower burdens of bacteria load and slighter pathological changes. Our study reports a novel live bacterial vector vaccine that uses the Tat system and provides a new alternative for developing S. suis vaccine.
#Twin-arginine translation (Tat) system #Escherichia coli #Streptococcus suis #antigen secretion #live vector vaccine #immunoprotection

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