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저자정보
Zhou Tong (Department of Endocrinology and Metabolism Department of respiratory medicine the First Hospital of) Hu Yanbo (School of Food Sciences and Engineering Chang Chun University Changchun China) Yan Xuecui (Engineering Research Center of Glycoconjugates Ministry of Education Jilin Provincial Key Laborator) Cui Jing (Central Laboratory Changchun Normal University Changchun China) Wang Yibing (Engineering Research Center of Glycoconjugates Ministry of Education Jilin Provincial Key Laborator) Luo Feng (Engineering Research Center of Glycoconjugates Ministry of Education Jilin Provincial Key Laborator) Yuan Ye (Engineering Research Center of Glycoconjugates Ministry of Education Jilin Provincial Key Laborator) Yu Zhenxiang (Department of Endocrinology and Metabolism Department of respiratory medicine the First Hospital of) Zhou Yifa (Engineering Research Center of Glycoconjugates Ministry of Education Jilin Provincial Key Laborator)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제32권 제8호
발행연도
2022.8
수록면
1,064 - 1,071 (8page)
DOI
10.4014/jmb.2204.04012

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Arabinogalactans have diverse biological properties and can be used as pharmaceutical agents. Most arabinogalactans are composed of β-(1→3)-galactan, so it is particularly important to identify β-1,3-galactanases that can selectively degrade them. In this study, a novel exo-β-1,3-galactanase, named PoGal3, was screened from Penicillium oxalicum sp. 68, and hetero-expressed in P. pastoris GS115 as a soluble protein. PoGal3 belongs to glycoside hydrolase family 43 (GH43) and has a 1,356- bp gene length that encodes 451 amino acids residues. To study the enzymatic properties and substrate selectivity of PoGal3, β-1,3-galactan (AG-P-I) from larch wood arabinogalactan (LWAG) was prepared and characterized by HPLC and NMR. Using AG-P-I as substrate, purified PoGal3 exhibited an optimal pH of 5.0 and temperature of 40°C. We also discovered that Zn2+ had the strongest promoting effect on enzyme activity, increasing it by 28.6%. Substrate specificity suggests that PoGal3 functions as an exo-β-1,3-galactanase, with its greatest catalytic activity observed on AG-P-I. Hydrolytic products of AG-P-I are mainly composed of galactose and β-1,6-galactobiose. In addition, PoGal3 can catalyze hydrolysis of LWAG to produce galacto-oligomers. PoGal3 is the first enzyme identified as an exo-β-1,3-galactanase that can be used in building glycan blocks of crucial glycoconjugates to assess their biological functions.
#Exo-β-1 #3-galactanase #glycoside hydrolase family 43 #Penicillium oxalicum #larch wood arabinogalactans

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