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장용대 (서울대학교) 최가람 (서울대학교) 홍석호 (서울대학교) 조인성 (서울대학교) 안진숙 (서울대학교) 최상호 (서울대학교) 하남출 (서울대학교)
저널정보
한국분자세포생물학회 Molecules and Cells Molecules and Cells 제41권 제4호
발행연도
2018.3
수록면
301 - 310 (10page)
DOI
10.14348/molcells.2018.2190

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LysR-type transcriptional regulators (LTTRs) contain an N-terminal DNA binding domain (DBD) and a C-terminal regulatory domain (RD). Typically, LTTRs function as homotetramers. VV2_1132 was identified in Vibrio vulnificus as an LTTR that is a homologue of HypT (also known as YjiE or QseD) in Escherichia coli. In this study, we determined the crystal structure of full-length VV2_1132 at a resolution of 2.2 Å, thereby revealing a novel combination of the domains in the tetrameric assembly. Only one DBD dimer in the tetramer can bind to DNA, because the DNA binding motifs of the other DBD dimer are completely buried in the tetrameric assembly. Structural and functional analyses of VV2_1132 suggest that it might not perform the same role as E. coli HypT, indicating that further study is required to elucidate the function of this gene in V. vulnificus. The unique structure of VV2_1132 extends our knowledge of LTTR function and mechanisms of action.

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