Detection of protein interaction with 22kDa-peptidyl prolyl cis/trans isomerase and 70kDa-heat shock protein DnaK of Vibrio anguillarum :

강동섭

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자료유형: 학위논문

저자정보: 강동섭 (부경대학교, 부경대학교 대학원)

지도교수: 공인수

발행연도: 2016

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이 논문의 연구 히스토리 (2)

2017

Interaction of a 22 kDa Peptidyl Prolyl cis/trans Isomerase with the Heat Shock Protein DnaK in Vibrio anguillarum

강동섭 , 문수영 , 조화진 외 2명 Journal of Microbiology and Biotechnology 2017.01 학술저널

2016

Detection of protein interaction with 22kDa-peptidyl prolyl cis/trans isomerase and 70kDa-heat shock protein DnaK of Vibrio anguillarum

강동섭 생물공학과 2016.01 학위논문

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본 연구는 Vibrio anguillarum의 FKBP22 (22kDa-FK506 binding protein)와 DnaK (70kDa-heat shock protein) 간에 상호작용에 대해서 분석한 것이고 prokaryotes의 FKBP와 heat shock protein의 상호작용에 관하여는 최초 발견이다. 위의 단백질간 상호작용은 in vivo (bacterial two hybrid system) , in vitro (GST pull down assay) 그리고 in silico (computational method)에서 각각 밝혀졌다. Va FKBP22는 Legionella pneumophila의 Mip (Macrophage infectivity protein)와 이차구조의 비교에 의해서 N과 C 말단으로 나눌 수 있다. GST pull down assay를 통해 전체와 C 말단의 Va FKBP22가 DnaK와 상호작용 할 수 있다고 밝혔다. 더욱이 이 상호작용은 FK506 (FKBP inhibitor)와 ATP는 영향을 줄 수 없다고 밝혀졌다. FKBPs (one of the members of PPIase family)와 DnaK (one of the member of heat shock protein 70 , HSP70 , from prokaryote)는 둘 다 다른 단백질의 접힘을 도와주는 등의 chaperone 활성이 있다. 그래서 우리는 이 상호작용이 다른 단백질의 접힘을 도와주는 folding helper complex를 형성함으로써 cooperating effect가 있을 것으로 조심스럽게 예상한다.

#Peptidyl prolyl cis-trans isomerase #DnaK #protein-protein interaction #Vibrio anguillarum

1. Introduction
2. Materials and Methods
2.1. Bacterial strains, plasmids and growth conditions
2.2. Gene cloning and protein purification
2.3. Bacterial Two Hybrid system
2.4. In vitro binding assay - GST Pull Down Assay
2.5. Computational protein interaction prediction
3. Results
3.1. The purified recombinant his tagged Va FKBP22 after freeze drying.
3.2. Protein interaction verification in vivo using bacterial two hybrid system
3.3. Protein interaction in vitro GST Pull Down Assay
3.4. The full length and C-terminal domain of Va FKBP22 can interact with Va DnaK.
3.5. The FK506 and ATP in the binding buffer do not influence the interaction of FKBP22 and DnaK
4. Discussion
5. References
6. Acknowledgements

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