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본 연구에서는 열충격 단백질 90이 아밀로이드 베타에 의한 신경세포 사멸에 대해 나타내는 보호효과의 분자적 기전을 알아보고자 하였다.
사람의 신경모세포종 SK-N-SH 세포를 이용하였고, 실험을 위하여 AlamarBlue assay, Western blotting assay, Immunofluorescence assay 등을 수행하였다.
그 결과 아밀로이드 베타를 세포에 처리한 경우 세포 사멸이 일어났으며, 이 때 온화한 열충격에 의해 HSP90의 발현이 증가할 경우 신경세포 사멸이 저해되는 것을 확인하였다. 이 때 존재하는 HSP90의 기능이 무엇인지 알아보기 위해 HSP90의 세포 내 위치를 확인하였는데, 온화한 열충격이 주어질 때 HSP90은 사립체 내에서 특히 발현이 증가하는 것을 관찰할 수 있었다. 또한 HSP90의 발현이 증가하거나 외부에서 처리해 주는 경우 Bcl-2의 발현이 증가하였고, 반대로 HSP90 antisense oligonucleotide를 처리하여 HSP90의 발현을 억제시킨 경우 Bcl-2의 발현이 감소하였다. 그러나 Bcl-2와는 다르게 Bax의 경우는 HSP90의 발현 증감과는 상관이 없었다. 더욱이 HSP90의 발현이 증가한 경우 아밀로이드 베타에 의해 감소되는 사립체 막전위차가 대조군과 유사한 수준으로 유지되는 것을 관찰할 수 있었고, 반대로 HSP90 antisense oligonucleotide를 처리한 경우 아밀로이드 베타에 의한 사립체 막전위차 감소를 더욱 크게 증가시키는 것을 확인할 수 있었다.
이러한 결과는 HSP90이 chaperone 단백질로서 신경독성물질에 의해 나타나는 신경세포 손상을 효과적으로 저해하고, 세포를 보호하고 있음을 보여준다.
사람의 신경모세포종 SK-N-SH 세포를 이용하였고, 실험을 위하여 AlamarBlue assay, Western blotting assay, Immunofluorescence assay 등을 수행하였다.
그 결과 아밀로이드 베타를 세포에 처리한 경우 세포 사멸이 일어났으며, 이 때 온화한 열충격에 의해 HSP90의 발현이 증가할 경우 신경세포 사멸이 저해되는 것을 확인하였다. 이 때 존재하는 HSP90의 기능이 무엇인지 알아보기 위해 HSP90의 세포 내 위치를 확인하였는데, 온화한 열충격이 주어질 때 HSP90은 사립체 내에서 특히 발현이 증가하는 것을 관찰할 수 있었다. 또한 HSP90의 발현이 증가하거나 외부에서 처리해 주는 경우 Bcl-2의 발현이 증가하였고, 반대로 HSP90 antisense oligonucleotide를 처리하여 HSP90의 발현을 억제시킨 경우 Bcl-2의 발현이 감소하였다. 그러나 Bcl-2와는 다르게 Bax의 경우는 HSP90의 발현 증감과는 상관이 없었다. 더욱이 HSP90의 발현이 증가한 경우 아밀로이드 베타에 의해 감소되는 사립체 막전위차가 대조군과 유사한 수준으로 유지되는 것을 관찰할 수 있었고, 반대로 HSP90 antisense oligonucleotide를 처리한 경우 아밀로이드 베타에 의한 사립체 막전위차 감소를 더욱 크게 증가시키는 것을 확인할 수 있었다.
이러한 결과는 HSP90이 chaperone 단백질로서 신경독성물질에 의해 나타나는 신경세포 손상을 효과적으로 저해하고, 세포를 보호하고 있음을 보여준다.
목차
간추림
서론
재료 및 방법
결과
고찰
참고문헌
Abstract
참고문헌 (0)
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