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학술저널
저자정보
Hae-Jeong Park (Kyung Hee University) Ji-Hee Hwang (Kyung Hee University) Jin-Young Park (National Institute of Environmental Research) Eun-Young Kim (Kyung Hee University)
저널정보
한국조류학회 한국조류학회지 한국조류학회지 第22卷 第2號
발행연도
2015.12
수록면
1 - 8 (8page)

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Toxicity of dioxins and dioxin like compounds (DLCs) is mainly mediated by aryl hydrocarbon receptor (AHR) which is a cytoplasmic transcription factor and highly conserved in animal taxa. Birds are exposed to various environmental contaminants of DLCs and accumulated the high levels of these chemicals in their tissues or organs. Birds have multiple AHR isoforms, such as AHR1 and AHR2. In our previous research, avian AHR1 is dominant isoform to determine the dioxin sensitivity and the two critical amino acid sites (324<SUP>th</SUP> and 380<SUP>th</SUP> site) in its ligand binding domain (LBD) are important to induce the different sensitivity. In this study, to investigate the dioxin sensitivity in ornamental birds, we analyzed the amino acid sequences of AHR LBDs in the four avian species, Budgerigar, Domestic canary, Bengalese finch and Zebra finch. AHR LBD sequences isolated from 4 avian species showed two types of AHR1 LBD which might be predicted in high sensitivity (Ile<SUP>324th</SUP>_Ser<SUP>380th</SUP>, I-S type) and moderate sensitivity (Ile<SUP>324th</SUP>_Ala<SUP>380th</SUP>, I-A type). Although sample numbers are not enough, I-A moderate type is prominently shown in these ornamental avian species than other types such as I-S or V-A types (Val<SUP>324th</SUP>_Ala<SUP>380th</SUP>).

목차

Introduction
Materials and Methods
Results
Discussion
References

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