환경온도에 대한 파랑볼우럭(Lepomis macrochirus) 젖산탈수소효소 동위효소들의 대사조절

구보라; 조성규; 염정주

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자료유형: 학술저널

저자정보: 구보라 (청주대학교) 조성규 (청주대학교) 염정주 (청주대학교)

저널정보: 한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제26권 제10호

발행연도: 2016.10

수록면: 1,105 - 1,112 (8page)

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농어목(Perciformes) 검정우럭과(Centrachidae) 파랑볼우럭(Lepomis macrochirus)을 대상으로 환경온도에 대한 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, Lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소들의 대사조절을 연구하였다. 파랑볼우럭은 4월(그룹Ⅰ), 5월(그룹Ⅱ) 및 9월(그룹Ⅲ)에 채집하여 사용하였다. 파랑볼우럭 골격근, 심장 및 뇌 조직의 LDH 활성은 파랑볼우럭 그룹Ⅰ 및 Ⅱ보다 파랑볼우럭 그룹Ⅲ의 LDH 활성이 더 높게 나타났다. 시트르산합성효소(EC 4.1.3.7, citrate synthase, CS)의 활성은 파랑볼우럭 그룹Ⅰ에 비해 파랑볼우럭 그룹Ⅱ의 골격근 조직에서 높았고 심장 및 뇌 조직에서는 낮았다. 그에 반하여 파랑볼우럭 그룹Ⅲ 골격근의 CS 활성은 파랑볼우럭 그룹Ⅱ에 비해 낮았고 심장 및 뇌 조직에서는 높았다. LDH/CS는 그룹Ⅲ의 골격근 및 뇌 조직에서 높게 나타났다. 따라서 혐기적 대사는 파랑볼우럭 그룹Ⅲ에서 증가되었다. 골격근, 심장, 간 및 뇌 조직에서는 LDH A₄, A₂B₂ 및 B₄ 동위효소가 나타났다. LDH C hybrid는 뇌조직에서 확인되었다. LDH A₄ 동위효소는 affinity chromatography로 정제되었다. 정제된 LDH A₄ 동위효소의 분자량은 136 kDa이고 최적 pH는 8.0이었다. 골격근 LDH의 K<SUB>m</SUB><SUP>PYR</SUP>값은 0.161-0.227 mM로 나타났다. 골격근 LDH의 역학특성들은 파랑볼우럭이 저온에 잘 적응한 종이라는 것을 보여준다. 이 결과들은 파랑볼우럭의 서식지 예측에 유용할 것으로 예상된다.

#Bluegill (Lepomis macrochirus) #citrate synthase (CS) #isozyme #lactate dehydrogenase (LDH)

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[학술지(정기간행물)] - Almeida-Val, V. M. F. / 1993 / Evolutionary trends of LDH isozymes in fishes / Comp. Biochem. Physiol. B 105 : 21 ~ 28

[학술지(정기간행물)] - 안창수 / 2010 / 급격한 환경변화에 대한 angelfish (Pterophyllum scalare) 젖산탈수소효소 동위효소의 변화 / 생명과학회지 20 (3) : 416 ~ 423

[학술지(정기간행물)] - Bradford, M. M / 1976 / A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / Anal. Biochem 72 : 248 ~ 254

[학술지(정기간행물)] - 조성규 / 2009 / 쏘가리(Siniperca scherzeri) 젖산탈수소효소 A4 동위효소의 정제 및 특성 / 생명과학회지 19 (2) : 256 ~ 263

[학술지(정기간행물)] - Cho, S. K. / 1993 / Purification and immunochemistry of lactate dehydrogenase in Lampetra japonica / Kor. J. Zool 36 : 505 ~ 513

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