Functional Characterization of Phosphorylation of the Porcine Reproductive  and Respiratory Syndrome Virus (PRRSV) Nucleocapsid Protein

이창희

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자료유형: 학술저널

저자정보: 이창희

저널정보: 한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 한국미생물·생명공학회지 제37권 제3호

발행연도: 2009.1

수록면: 287 - 292 (6page)

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The nucleocapsid (N) protein of porcine reproductive and respiratory syndrome virus (PRRSV) is a basic multifunctional protein which has been reported to be a serine phosphoprotein with yet-identified functions. As a first step towards understanding the general role of N protein phosphorylation during virus replication, the non-phosphorylated mutant N gene was constructed by mutating all serine residues to alanine. This recombinant N protein was identified to be unphosphorylated, confirming that serine residues truly function as core amino acids responsible for N protein phosphorylation. The PRRSV N protein has been shown to possess the biological features of nuclear localization and N-N homodimerization which individually play critical roles in virus infection. In the present study, therefore, it was attempted to investigate whether these two properties of the N protein are modulated by its phosphorylation status. However, experimental results showed that the nonphosphorylated N protein was still present in the nucleus and nucleolus, and was able to associate with itself by non-covalent interactions. Taken together, the data suggest phosphorylation-independent regulation of N protein nuclear transport or oligomerization, thereby implying the potential involvement of phosphorylation in regulating the activities of the N protein at other levels including RNA-binding capacity.

돼지생식기호흡기증후군 바이러스를 구성하고 있는 뉴클레오캡시드(N) 단백질은 다양한 기능을 가지고 있는 basic 단백질로써 또한 아직까지 밝혀지지 않은 역할을 하는 serine 인산화 단백질로 알려져 있다. 먼저 바이러스가 복제되 는 동안 뉴클레오캡시드 단백질 인산화가 어떤 생물학적 역할을 하는지에 대한 이해를 하기 위하여 mutagenesis 방 법으로 단백질 내 모든 serine 잔기들을 alanine으로 대체하여 변이 뉴클레오캡시드 단백질을 구축하였다. 이 재조합 뉴클레오캡시드 단백질은 비인산화 단백질로 확인되었고 이는 뉴클레오캡시드 단백질 인산화에 serine 잔기들이 중 요한 역할을 한다는 것을 증명하였다. 돼지 생식기호흡기증후군 바이러스 뉴클레오캡시드 단백질은 세포핵 내 이동 과 N-N dimer 형성 등의 특이적인 생물학적 특성들을 보유하고 있으며 이들 각각은 바이러스 감염 시 중요한 역할 들을 하는 것으로 알려져 있다. 따라서 본 연구에서는 이 두 가지 뉴클레오캡시드 단백질의 특성들이 인산화 여부에 의해 조절되는지 살펴보았다. 하지만 본 연구의 결과들은 비인산화된 뉴클레오캡시드 단백질이 여전히 transfection된 세포의 핵 또는 핵인에서 발현 되었고 더욱이 뉴클레오캡시드 자신과 dimer 형성을 할 수 있었다는 것을 보여주었 다. 결론적으로 돼지 생식기호흡기증후군 바이러스 뉴클레오캡시드 단백질의 세포핵 내 수송 및 oligomerization 특 성들은 인산화 비의존성으로 조절되는 것으로 보여 진다. 아마도 이 인산화 작용은 뉴클레오캡시드 단백질의 RNAbinding 특성등과 같은 다른 수준의 조절과 관련이 있는 것으로 추측되어 진다.

#PRRSV #nucleocapsid protein #serine phosphoprotein #nuclear localization #homodimerization

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Albina, E / 1997 / Epidemiology of porcine reproductive and respiratory syndrome (PRRS): an overview / Vet. Microbiol 55 : 309 ~ 316

Cavanagh, D / 1997 / Nidovirales: a new order comprising Coronaviridae and Arteriviridae / Arch. Virol. 142 : 629 ~ 633

Fuerst, T. R / 1986 / Eukaryotic transient-expression system based on recombinant vaccinia virus that synthesizes bacteriophage T7 RNA polymerase / Proc. Natl. Acad. Sci. U.S

Jakubiec, A / 2007 / Regulation of positive-strand RNA virus replication: The emerging role of phosphorylation / Virus Res. 129 : 73 ~ 79

Kim, H. S / 1993 / Enhanced replication of porcine reproductive and respiratory syndrome (PRRS) virus in a homogeneous subpopulation of MA-104 cell line / Arch. Virol. 133 :

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