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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제3호
발행연도
2010.1
수록면
563 - 568 (6page)

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The Val289 residue in the α-amylase of Bacillus amyloliquefaciens, which is equivalent to the Ala289 and Val286 residues in the α-amylases of B. stearothermophilus and B. licheniformis, respectively, was studied by sitedirected mutagenesis. This residue was substituted with 10 different amino acids by random substitution of the Val codon. In these mutant α-amylases, Val289 was substituted with Ile, Tyr, Phe, Leu, Gly, Pro, Ser, Arg, Glu, and Asp. Compared with the wild-type α-amylase, the mutant α-amylase Val289Ile showed 20% more hydrolytic activity,whereas Val289Phe and Val289Leu showed 50% lesser activity. On the other hand, the mutant α-amylases Val289Gly, Val289Tyr, Val289Ser, and Val289Pro showed less than 15% activity. The substitution of Val289 with Arg, Asp, or Glu resulted in complete loss of the α-amylase activity. Interestingly, the mutant α-amylase Val289Tyr had acquired a transglycosylation activity, which resulted in the change of product profile of the reaction, giving a longer oligosaccharide.

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