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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 저널정보
- 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제19권 제12호
- 발행연도
- 2009.1
- 수록면
- 1,536 - 1,541 (6page)
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The DNA shuffling technique has been used to generate
libraries of evolved enzymes in thermostability. We have
shuffled two thermostable cytidine deaminases (CDAs) from
Bacillus caldolyticus DSM405 (T53) and B. stearothermophilus
IFO12550 (T101). The shuffled CDA library (SH1067 and
SH1077 from the first round and SH2426 and SH2429 from
the second round) showed various patterns in thermostability.
The CDAs of SH1067 and SH1077 were more thermostable
than that of T53. SH2426 showed 150% increased halftime
than that of T53 at 70oC. The CDA of SH2429 showed
about 200% decreased thermostability than that of T53 at
70oC. A single amino acid residue replacement that presented
between SH1077 and SH2429 contributed to dramatic
changes in specific activity and thermostability. On SDSPAGE,
the purified CDA of SH1077 tetramerized, whereas
that of SH2429 denatured and became almost monomeric
at 80oC. A simulated three-dimensional structure for the
mutant CDA was used to interpret the mutational effect.
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D browski, S. / 2003 / Cloning, expression, and purification of the His6-tagged hyper-thermostable dUTPase from Pyrococcus woesei in Escherichia coli: Application in PCR / Pr
Flores, H. / 2002 / Increasing the thermal stability of an oligomeric protein, beta-glucuronidase / J. Mol. Biol 315 : 325 ~ 337
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