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논문 기본 정보

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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제20권 제9호
발행연도
2010.1
수록면
1,307 - 1,313 (7page)

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An extracellular α-amylase from Lactococcus lactis IBB500was purified and characterized. The optimum conditions for the enzyme activity were a pH of 4.5, temperature of 35oC, and enzyme molecular mass of 121 kDa. The genome analysis and a plasmid curing experiment indicated that amy+ genes were located in a plasmid of 30 kb. An analysis of the phylogenetic relationships strongly supported a hypothesis of horizontal gene transfer. A strong homology was found for the peptides with the sequence of α-amylases from Ralstonia pikettii and Ralstonia solanacearum. The protein with α-amylase activity purified in this study is the first one described for the Lactococcus lactis species,and this paper is the first report on a Lactococcus lactis strain belonging to the amylolytic lactic acid bacteria (ALAB).

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