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자료유형
학술저널
저자정보
Kandori, Hideki (Department of Applied Chemistry, Nagoya Institute of Technology) Furutani, Yuji (Department of Applied Chemistry, Nagoya Institute of Technology,Department of Biophysics, Graduate School of Science, Kyoto University) Shimono, Kazumi (Laboratory of Biophysical Chemistry, Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Hokkaido University) Iwamoto, Masayuki (Laboratory of Biophysical Chemistry, Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Hokkaido University) Sudo, Yuki (Laboratory of Biophysical Chemistry, Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Hokkaido University) Shichida, Yoshinori (Department of Biophysics, Graduate School of Science, Kyoto University) Kamo, Naoki (Laboratory of Biophysical Chemistry, Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Hokkaido University)
저널정보
한국광과학회 Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience 제9권 제2호
발행연도
2002.1
수록면
106 - 109 (4page)

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Archaeal rhodopsins possess retinal molecule as their chromophores, and their light-energy and light-signal conversions are triggered by all-trans to 13-cis isomerization of the retinal chromophore. Relaxation through structural changes of protein then leads to functional processes, proton pump in bacteriorhodopsin (bR) and transducer activation in phoborhodopsin (pR). It is known that sensory rhodopsins can pump protons in the absence of their transducers. Thus, there should be common and specific features in their protein structural changes for function. In this paper, our r ecent studies on pR from Natronobacterium pharaonis (ppR) by means of low-temperature Fourier-transform infrared (FTIR) spectroscopy are compared with those of bR. In particular, protein structural changes upon retinal photoisomerization are studied. Comparative investigation of ppR and bR revealed the similar structures of the polyene chain of the chromophore and water-containing hydrogen-bonding network, whereas the structural changes upon photoisomerization were more extended in ppR than in bR. Extended protein structural changes were clearly shown by the assignment of the C=O stretch of Asnl05. FTIR studies of a ppR mutant with the same retinal binding site as in bR revealed that the Schiff base region is important to determine their colors.
#archaeal rhodopsin #signal transduction #proton pump #retinal #photoisomerization #vibrational spectroscopy #internal water molecules #IR difference spectra

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