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저자정보
Chaewon Jin (Department of Biology Education Kyungpook National University Daegu 41566 Republic of Korea) 진현석 (경북대학교) Bradley Quade (Department of Biophysics University of Texas Southwestern Medical Center Dallas TX 75390 USA) 장정호 (Department of Biophysics University of Texas Southwestern Medical Center Dallas TX 75390 USA)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제8권 제1호
발행연도
2020.1
수록면
20 - 23 (4page)

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The nitrilase-like (NIT) protein subfamily is a member of the nitrilase superfamily, which exhibits CN hydrolase activity. NIT proteins are highly conserved, and mammals have Nit1 and Nit2. Nit proteins are putative tumor suppressors; however, the enzymatic activities of Nit1 and Nit2 are different. Nit1 is a metabolite repair enzyme, whereas Nit2 is an ω-amidase. In this study, in order to understand the structural features and functional diversity of Nit proteins, Nit2 from Kluyveromyces lactis was crystallized, and X-ray diffraction data were obtained at a resolution of 2.2 A. The crystal of K. lactis Nit2 (KlNit2) belonged to the space group C2, with the unit cell parameters a = 79.0 A, b = 211.1 A, c = 89.4 A, α = γ = 90°, β = 112.1°. The crystal contained four macromolecules in the asymmetric unit.

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