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저자정보
권덕화 (전남대학교) Kang Joo-Young (Chung-Ang University) Joung Hosouk (Chonnam National University Medical School) Kim Ji-Young (Chung-Ang University) Jeong Anna (Chonnam National University Medical School) Min Hyun-Ki (Chonnam National University Medical School) Shin Sera (Chonnam National University Medical School) Lee Yun-Gyeong (Chonnam National University Medical School) Kim Young-Kook (Chonnam National University Medical School) Seo Sang-Beom (Chung-Ang University) Kook Hyun (Chonnam National University Medical School)
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제53권
발행연도
2021.2
수록면
1 - 14 (14page)
DOI
10.1038/s12276-021-00564-4

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The demethylation of histone lysine residues, one of the most important modifications in transcriptional regulation, is associated with various physiological states. KDM2B is a demethylase of histones H3K4, H3K36, and H3K79 and is associated with the repression of transcription. Here, we present a novel mechanism by which KDM2B demethylates serum response factor (SRF) K165 to negatively regulate muscle differentiation, which is counteracted by the histone methyltransferase SET7. We show that KDM2B inhibited skeletal muscle differentiation by inhibiting the transcription of SRF-dependent genes. Both KDM2B and SET7 regulated the balance of SRF K165 methylation. SRF K165 methylation was required for the transcriptional activation of SRF and for the promoter occupancy of SRF-dependent genes. SET7 inhibitors blocked muscle cell differentiation. Taken together, these data indicate that SRF is a nonhistone target of KDM2B and that the methylation balance of SRF as maintained by KDM2B and SET7 plays an important role in muscle cell differentiation.

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