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Receptor for advanced glycation end products (RAGE) is one of the single transmembrane domain containing receptorsand causes various inflammatory diseases including diabetes and atherosclerosis. RAGE extracellular domain has threeconsecutive IgG-like domains (V-C1-C2 domain) which interact with various soluble ligands including heparan sulfateor HMGB1. Studies have shown that each ligand induces different oligomeric forms of RAGE which results in a ligandspecificsignal transduction. The structure of mouse RAGE bound to heparan sulfate has been previously determinedbut the electron density map of heparan sulfate was too ambiguous that the exact position of heparin sulfate could notbe defined. Furthermore, the complex structure of human RAGE and heparin sulfate still remains elusive. Therefore, todetermine the structure, human RAGE was overexpressed using bacterial expression system and crystallized using thesitting drop method in the condition of 0.1 M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 8 % (w/v) polyethylene glycol 4,000 at 290 K.
The crystal diffracted to 3.6 A resolution and the space group is C121 with unit cell parameters a= 206.04 A, b= 68.64 A, c=98.73 A, α= 90.00°, β= 90.62°, γ= 90.00°.
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Battye, T. G / 2011 / iMOSFLM : a new graphical interface for diffraction-image processing with MOSFLM / Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 67:271~281
Bierhaus, A / 2001 / Diabetesassociated sustained activation of the transcription factor nuclear factorkappaB / Diabetes 50:2792~2808
Dattilo, B. M / 2007 / The extracellular region of the receptor for advanced glycation end products is composed of two independent structural units / Biochemistry 46:6957~6970
Evans, P. R / 2013 / How good are my data and what is the resolution? / Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 69:1204~1214
Fritz, G / 2011 / RAGE : a single receptor fits multiple ligands / Trends Biochem Sci 36:625~632
Bierhaus, A / 2001 / Diabetesassociated sustained activation of the transcription factor nuclear factorkappaB / Diabetes 50:2792~2808
Dattilo, B. M / 2007 / The extracellular region of the receptor for advanced glycation end products is composed of two independent structural units / Biochemistry 46:6957~6970
Evans, P. R / 2013 / How good are my data and what is the resolution? / Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 69:1204~1214
Fritz, G / 2011 / RAGE : a single receptor fits multiple ligands / Trends Biochem Sci 36:625~632
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