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Structure and nuclear transport mechanism of HSP70 nuclear transporter, Hikeshi
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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
송진수 (충북대학교) 홍혜림 (충북대학교) 고종일 (충북대학교) 박은주 (충북대학교) 박상미 (충북대학교) 손세영 (충북대학교) 이수재 (충북대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제3권 제3호 KCI등재후보
발행연도
2015.9
수록면
117 - 122 (6page)

이용수

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Translocation of macromolecules across the nuclear membrane under the normal conditions has been well studied,but the mechanism of nuclear translocation under the heat-shock stress conditions remain elusive. Hikeshi is a nucleartransport receptor required for cell survival after heat-shock stress. It is in charge of heat shock-induced nuclear import of70-kilodalton heat shock proteins (HSP70s) through interactions with FG repeats in nuclear pore complexes. Hikeshi formsan “asymmetric” homodimer that is a characteristic feature. Asymmetry of Hikeshi arises from the distinct conformationof the C-terminal domain and the flexibility of the linker regions which areas are essential for nuclear import of HSP70. A unique extended-loop (E-loop) in the N-terminal domain controls the interactions of Hikeshi with FG-Nups by openingor closing the F97 binding site. The recently reported X-ray structure of Hikeshi explains how Hikeshi participates in thenuclear import regulation through FG-Nups recognition, and which part of Hikeshi affects its binding to HSP70. In thisreview, we will discuss the structural insight on the highly unique import receptor Hikeshi in heat-shock stress condition.

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