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저자정보
이동수 (연세대학교) Lim Hocheol (Department of Biotechnology College of Life Science and Biotechnology) Lee Jungryun (연세대학교) 하고은 (연세대학교) No Kyoung Tai (Department of Biotechnology College of Life Science and Biotechnology Yonsei University Seoul 03722 KoreaThe Interdisciplinary Graduate Program in Integrative Biotechnology) 정은지 (연세대학교)
저널정보
한국뇌신경과학회 Experimental Neurobiology Experimental Neurobiology Vol.32 No.3
발행연도
2023.6
수록면
133 - 146 (14page)
DOI
10.5607/en22045

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Anoctamin 2 (ANO2 or TMEM16B), a calcium-activated chloride channel (CaCC), performs diverse roles in neurons throughout the central nervous system. In hippocampal neurons, ANO2 narrows action potential width and reduces postsynaptic depolarization with high sensitivity to Ca2+ at relatively fast kinetics. In other brain regions, including the thalamus, ANO2 mediates activity-dependent spike frequency adaptations with low sensitivity to Ca2+ at relatively slow kinetics. How this same channel can respond to a wide range of Ca2+ levels remains unclear. We hypothesized that splice variants of ANO2 may contribute to its distinct Ca2+ sensitivity, and thus its diverse neuronal functions. We identified two ANO2 isoforms expressed in mouse brains and examined their electrophysiological properties: isoform 1 (encoded by splice variants with exons 1a, 2, 4, and 14) was expressed in the hippocampus, while isoform 2 (encoded by splice variants with exons 1a, 2, and 4) was broadly expressed throughout the brain, including in the cortex and thalamus, and had a slower calcium-dependent activation current than isoform 1. Computational modeling revealed that the secondary structure of the first intracellular loop of isoform 1 forms an entrance cavity to the calcium-binding site from the cytosol that is relatively larger than that in isoform 2. This difference provides structural evidence that isoform 2 is involved in accommodating spike frequency, while isoform 1 is involved in shaping the duration of an action potential and decreasing postsynaptic depolarization. Our study highlights the roles and molecular mechanisms of specific ANO2 splice variants in modulating neuronal functions.
#Anoctamin 2 #Calcium-activated chloride channels #Splice variants #Calcium #Secondary protein structure #Molecular modeling

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