Preparation and Characterization of  Carrageenase Immobilized onto  Polyethyleneimine-Modified Pomelo Peel

Yin Qin; Batbatan Christopher G.; Li Yongxing; Zhang Yonghui; Yang Qiuming; Xiao Anfeng

doi:10.4014/jmb.2304.04029

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자료유형: 학술저널

저자정보: Yin Qin (College of Biological and Food Engineering, Suzhou University, Suzhou, Anhui, 234000, P.R. ChinaDepartment of Biology, Central Mindanao University, Maramag, Bukidnon, 8710, Philippines) Batbatan Christopher G. (Department of Biology, Central Mindanao University, Maramag, Bukidnon, 8710, Philippines) Li Yongxing (College of Ocean Food and Biological Engineering, Jimei University, Xiamen, Fujian, 361021, P.R. China) Zhang Yonghui (College of Ocean Food and Biological Engineering, Jimei University, Xiamen, Fujian, 361021, P.R. China) Yang Qiuming (College of Ocean Food and Biological Engineering, Jimei University, Xiamen, Fujian, 361021, P.R. China) Xiao Anfeng (College of Ocean Food and Biological Engineering, Jimei University, Xiamen, Fujian, 361021, P.R. China)

저널정보: 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology Vol.34 No.1

발행연도: 2024.1

수록면: 132 - 140 (9page)

DOI: 10.4014/jmb.2304.04029

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In this study, carrageenase immobilization was evaluated with a concise and efficient strategy. Pomelo peel cellulose (PPC) modified by polyethyleneimine (PEI) using the physical absorption method was used as a carrier to immobilize carrageenase and achieved repeated batch catalysis. In addition, various immobilization and reaction parameters were scrutinized to enhance the immobilization efficiency. Under the optimized conditions, the enzyme activity recovery rate was more than 50% and 4.1 times higher than immobilization with non-modified pomelo peels. The optimum temperature and pH of carrageenase after immobilization by PEI-modified pomelo peel, at 60°C and 7.5 respectively, were in line with the free enzyme. The temperature resistance was reduced, inconsistent with free enzyme, and pH resistance was increased. A significant loss of activity (46.8%) was observed after reusing it thrice under optimal reaction conditions. In terms of stability, the immobilized enzyme conserved 76.0% of the initial enzyme activity after 98 days of storage. Furthermore, a modest decrease in the kinetic constant (Km) value was observed, indicating the improved substrate affinity of the immobilized enzyme. Therefore, modified pomelo peel is a verified and promising enzyme immobilization system for the synthesis of inorganic solvents.

#Pomelo peel #polyethyleneimine #carrageenase #immobilization

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