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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학위논문
- 저자정보
- 지도교수
- 지근억
- 발행연도
- 2013
- 저작권
- 서울대학교 논문은 저작권에 의해 보호받습니다.
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전 세계의 대략 50%의 사람들은 lactose와 대두 올리고당과 같이 glycoside로 결합된 식품의 섭취 후에 복부 팽만감을 경험한다고 보고 하였다.
α 와 β-galactosidase로 분해된 glycoside는 식품에서와 장내에서 glycoside의 함량을 줄여준다. 이 연구의 목적은 유청과 옥수수 침지액을 이용하여 Bifidobacterium longum subsp. longum RD47로부터 생산 된 α 와β-galactosidase의 생산을 최적화하는 것이다.
이 두 효소의 최적 생산 조건을 알아보기 위해 탄소원, 질소원의 영향을 보았고 두 효소의 특성에 대해 pH, 온도, 열 안정성, 금속이온의 영향에 대해 조사하였다. 최적화 실험 결과, 두 효소의 생산에 대하여 대두 올리고당 과 proteose peptone no.3이 효율적인 것으로 측정 되었다. 또한, 최적 반응 온도는 α 와 β-galactosidase에서 각각 35, 37℃을 나타내였고 최적 pH는 두 효소 모두 pH 6.0이였다. 또한 37℃에서 2시간 동안 반응 하였을 때 열 안정성을 보였다. 금속이온을 1 mM 농도로 처리하였을 때 CuSo4는 α 와 β-galactosidase의 활성을 34%, 50% 각각 저해하였다. 또한 두 효소는 실제 기질로서 raffinose 와 lactose을 가지고 3시간 만에 대부분의 기질이 분해됨을 보여졌다. 이 연구의 결과를 바탕으로, B. longum RD47을 복부팽만감을 감소시키는 α 와 β-galactosidase를 동시에 생산시키는 균주로서 이용 가능성을 보았다. 또한 galactoside 불내증를 가지고 있는 사람에게 필요한 유제품이나 두유제품의 신제품 개발 및 관련 기본 특성을 밝히는데 잠재적인 가치를 가지고 있다고 할 수 있다.
α 와 β-galactosidase로 분해된 glycoside는 식품에서와 장내에서 glycoside의 함량을 줄여준다. 이 연구의 목적은 유청과 옥수수 침지액을 이용하여 Bifidobacterium longum subsp. longum RD47로부터 생산 된 α 와β-galactosidase의 생산을 최적화하는 것이다.
이 두 효소의 최적 생산 조건을 알아보기 위해 탄소원, 질소원의 영향을 보았고 두 효소의 특성에 대해 pH, 온도, 열 안정성, 금속이온의 영향에 대해 조사하였다. 최적화 실험 결과, 두 효소의 생산에 대하여 대두 올리고당 과 proteose peptone no.3이 효율적인 것으로 측정 되었다. 또한, 최적 반응 온도는 α 와 β-galactosidase에서 각각 35, 37℃을 나타내였고 최적 pH는 두 효소 모두 pH 6.0이였다. 또한 37℃에서 2시간 동안 반응 하였을 때 열 안정성을 보였다. 금속이온을 1 mM 농도로 처리하였을 때 CuSo4는 α 와 β-galactosidase의 활성을 34%, 50% 각각 저해하였다. 또한 두 효소는 실제 기질로서 raffinose 와 lactose을 가지고 3시간 만에 대부분의 기질이 분해됨을 보여졌다. 이 연구의 결과를 바탕으로, B. longum RD47을 복부팽만감을 감소시키는 α 와 β-galactosidase를 동시에 생산시키는 균주로서 이용 가능성을 보았다. 또한 galactoside 불내증를 가지고 있는 사람에게 필요한 유제품이나 두유제품의 신제품 개발 및 관련 기본 특성을 밝히는데 잠재적인 가치를 가지고 있다고 할 수 있다.
목차
ContentsAbstract ⅰList of Figures . Ⅴ1. Introduction 12. Materials and methods 41. Microorganisms and culture condition. 42. Preparation of media 53. Crude microbial enzymes and enzyme assay 64. Effect of carbon and nitrogen sources . 75. Effect of pH and temperature on the activities and stability of α- and β-galactosidases. 86. Effect of Metal ions on the activities of α- and β-g alactosidases. 97. Hydrolysis of substrates 108. Statistical analysis of data 113. Results and Discussions 121. Screening of microorganisms and selection of a basal medium. 122. Effect of carbon sources on the production of α-galactosidase. 133. Effect of carbon sources on the production of β-galactosidase. 154. Effect of nitrogen sources on the production of α-galactosidase. 175. Effect of nitrogen sources on the production of β-galactosidase. 196. Effect of pH and temperature on activities of α- and β-galactosidases. 217. Effect of various metal ions on activities of α- and β-galactosidases 268. Hydrolysis of substrates 28References . 32Korean abstract 38
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