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효모의 티올특이성 항산화단백과 아미노산 서열상 상동성을 보이는 50 종류의 단백은 새로운 항산화 단백군을 형성하며 또한 병원성 미생물에도 널리 분포하고 있으나 이들 단백의 생화학적 및 생리적인 기능은 거의 알려져 있지 않은 실정이다. 본 연구는 병원성 미생물의 티올특이성 항산화 단백의 기능에 관한 연구로서 Saccharomyces cerevisiae의 TSA 및 Salmonella typhimurium alkyl hydroperoxide reductase의 AhpC subunit와 상동성을 나타내는 Corynebacterium diphtheriae의 DirA 유전자를 PCR 방법으로 클로닝하고 대장균에 발현시킨 후 정제하여 항산화 특성을 조사하였다. 정제된 DirA는 티올을 함유하는 금속촉매 산화계인 DTT/F³?를 선택적으로 억제하였으며 티오레독신 의존성 과산화물 분해활성을 나타내었다. DTT/F³? 금속촉매 산화계에 의한 효소의 불활성 화를 50% 억제하는 DirA의 농도는 0.12 ㎎/㎖로 효모 TSA 항산화활성 의 약¼ 수준이었으며, 효모의 티오레독신계와 반응시켰을 때 과산화물 분해활성은 0.02 unit/㎎로서 효모 TSA의 티오레독신 의존성 과산화물 분해활성의 1/20 수준이었다. 정제된 단백질을 이용하여 항체를 제조하였으며 이항체를 이용하여 Corynebacterium diphtheriae에서 발현됨을 확인하였다. 이러한 결과를 통하여 Corynebacterium diphtheriae의 병원성은 숙주세포의 방어기전인 백혈구에 의하여 생성되는 과산화수소 또는 다른 활성산소종을 제거하는 DirA작용과 연관이 있는 것으로 사료된다.
목차
Abstract
INTRODUCTION
MATERIALS AND METHODS
RESULTS
DISCUSSION
REFERENCE
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