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자료유형
학술저널
저자정보
엄성연 (서울대학교 농업생명과학대학 농화학과 및 농업생물신소재연구센터) 박희영 (서울대학교 농업생명과학대학 농화학과 및 농업생물신소재연구센터) 김수일 (서울대학교 농업생명과학대학 농화학과 및 농업생물신소재연구센터)
저널정보
한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제37권 제1호
발행연도
1994.1
수록면
43 - 48 (6page)

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벼 세포 현탁배양여액으로부터 chitooligosaccharides에 의해 유도된 염기성 단백질 ICG를 순수분리하였다. 본 단백질은 chitin과 laminarin을 가수분해하므로 chitinase와 ${\beta}-1,3-glucanase$ 활성을 함께 보유하고 있는 것으로 나타났으며, 벼잎 단백질 RCG-2와는 달리 lysozyme 활성을 가지고 있지 않았다. 분자량이 52.53 kd인 본 효소의 chitinase 활성은 pH 5.0, $60^{\circ}C$, ${\beta}-1,3-glucanase$ 활성을 pH 4.0, $40^{\circ}C$의 조건에서 최대로 나타났다.$NAG_5$에 대한 $K_M$ 및 $V_{max}$ 수치는 각각 0.474 mM, 2.997 nM/min., laminarin에 대한 것은 각각 1.004 mM, 0.739 nM/min.로 나타나, ICG는 RCC-2보다 높은 기질친화성을 가지고 있으며 chitin을 chitooligosaccharide로 분해하는 endo형 chitinase로 판명되었다.
#Rice cell suspension culture #Chitinase #${beta}-1,3-Glucanase$ #Bifunctional enzyme #Inducible enzyme #Chitooligosaccharides

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