Engineering of the Phytase YiAPPA to Improve Thermostability and Activity and Its Application Potential in Dephytinization of Food Ingredients

Zeng Jing; Guo Jianjun; Yuan Lin

doi:10.4014/jmb.2403.03031

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자료유형: 학술저널

저자정보: Zeng Jing (Institute of Microbiology, Jiangxi Academy of Sciences, Nanchang 330096, Jiangxi Province, P.R. China) Guo Jianjun (Institute of Microbiology, Jiangxi Academy of Sciences, Nanchang 330096, Jiangxi Province, P.R. China) Yuan Lin (Institute of Microbiology, Jiangxi Academy of Sciences, Nanchang 330096, Jiangxi Province, P.R. China)

저널정보: 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology Vol.34 No.8

발행연도: 2024.8

수록면: 1,660 - 1,670 (11page)

DOI: 10.4014/jmb.2403.03031

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The aim of this study was to modify phytase YiAPPA via protein surficial residue mutation to obtain phytase mutants with improved thermostability and activity, enhancing its application potential in the food industry. First, homology modeling of YiAPPA was performed. By adopting the strategy of protein surficial residue mutation, the lysine (Lys) and glycine (Gly) residues on the protein surface were selected for site-directed mutagenesis to construct single-site mutants. Thermostability screening was performed to obtain mutants (K189R and K216R) with significantly elevated thermostability. The combined mutant K189R/K216R was constructed via beneficial mutation site stacking and characterized. Compared with those of YiAPPA, the half-life of K189R/K216R at 80°C was extended from 14.81 min to 23.35 min, half-inactivation temperature (T50 30) was increased from 55.12°C to 62.44°C, and Tm value was increased from 48.36°C to 53.18°C. Meanwhile, the specific activity of K189R/K216R at 37°C and pH 4.5 increased from 3960.81 to 4469.13 U/mg. Molecular structure modeling analysis and molecular dynamics simulation showed that new hydrogen bonds were introduced into K189R/K216R, improving the stability of certain structural units of the phytase and its thermostability. The enhanced activity was primarily attributed to reduced enzymesubstrate binding energy and shorter nucleophilic attack distance between the catalytic residue His28 and the phytate substrate. Additionally, the K189R/K216R mutant increased the hydrolysis efficiency of phytate in food ingredients by 1.73–2.36 times. This study established an effective method for the molecular modification of phytase thermostability and activity, providing the food industry with an efficient phytase for hydrolyzing phytate in food ingredients.

#Phytase #surficial residue #site-directed mutagenesis #thermostability #molecular dynamics simulation

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