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토양에서 생육하는 Streptomyces corcohrussi의 혈전용해효소가 DEAE-Sephadex A-50 그리고 Sephadex G-50 젤 여과를 이용한 크로마토그라피 방법에 의해 순수분리 되었다. SDS-PAGE 분석결과, 분리된 효소는 단일 단백질이고, 그 분자량은 약 34 kDa 이라는 것을 알 수 있었다. 순수분리된 효소의 혈전용해활성은 plasminogen-rich fibrin plate 에서 0.8 U/ml 이었으나, plasminogen-free fibrin plate 에서의 그 효소활성은 0.36 U/ml 이하이었다. 이러한 결과로, 순수 분리된 효소가 plasminogen activator 로 작용한다는 것을 알 수 있었다. 단백질 저해제인 ε-ACA, t-AMCHA 와 mercuric chloride 의 존재시에 그 혈전용해활성은 24% 이하이었는데, 이러한 결과는 이들 plasmin 저해제 그리고(혹은) fibrinogen을 fibrin으로 전환시키는 과정과 관련된 fibrinogen 저해제에 의해 이 효소가 조절될 수 있음을 나타낼 수 있다. 한편으로, 중금속 이온인 Zn<SUP>2+</SUP>은 그 활성을 58% 감소시켰다. 순수 분리된 효소의 최적 온도는 약 50℃ 이었고, 그 효소활성의 92% 이상은 pH 5.0과 8.0 사이에서 유지되었다. 그러므로, 이러한 결과들은 하나의 강력한 혈전용해효소를 제공해서, S. corcohrussi 유래 새로운 혈전용해제의 개발에 기여하도록 한다.
목차
Introduction
Materials and Methods
Results
Discussion
Acknowledgement
References
초록
참고문헌 (27)
참고문헌 신청
1. [학술지(정기간행물)] - Arai, K. / 1995 / Effect of staphylokinase concentration of plasminogen activation / Biochim. Biophys. Acta 1245 : 69 ~ 75
2. [학술지(정기간행물)] - Astrup, T. / 1952 / The fibrin plate method for estimating fibrinolytic activity / Arch. Biochem. Biophys 40 : 346 ~ 351
3. [학술지(정기간행물)] - Blann, A. D. / 2002 / ABC of antithrombotic therapy: an overview of antithrombotic therapy / BMJ 25 : 762 ~ 765
4. [학술지(정기간행물)] - Bode, C. / 1996 / The future of thrombolysis in the treatment of acute myocardial infarction / Eur. Heart J 17 : 55 ~ 60
5. [학술지(정기간행물)] - Bono, F. / 1996 / Purification and characterization of a novel protease from culture filtrates of a Streptomyces sp / FEMS Microbiol. Lett 141 : 213 ~ 220
2. [학술지(정기간행물)] - Astrup, T. / 1952 / The fibrin plate method for estimating fibrinolytic activity / Arch. Biochem. Biophys 40 : 346 ~ 351
3. [학술지(정기간행물)] - Blann, A. D. / 2002 / ABC of antithrombotic therapy: an overview of antithrombotic therapy / BMJ 25 : 762 ~ 765
4. [학술지(정기간행물)] - Bode, C. / 1996 / The future of thrombolysis in the treatment of acute myocardial infarction / Eur. Heart J 17 : 55 ~ 60
5. [학술지(정기간행물)] - Bono, F. / 1996 / Purification and characterization of a novel protease from culture filtrates of a Streptomyces sp / FEMS Microbiol. Lett 141 : 213 ~ 220
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