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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
Seung Yong Cho (고려대학교) Chul Rhee (고려대학교)
저널정보
한국식품과학회 Food Science and Biotechnology Food Science and Biotechnology vol 18. no 4
발행연도
2009.8
수록면
889 - 894 (6page)

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Barley proteins are expected to have unique functional properties due to their high content of alcohol soluble protein, hordein. Since the barley proteins obtained by conventional isoelectric precipitation method cannot represent hordein fraction, barley proteins were fractionated to albumin, globulin, glutelin, and hordein with respect to extraction solvents. Functional properties and film-forming properties of solubility-fractionated barley proteins were investigated to explore their potential for human food ingredient and industrial usage. The 100 g of total barley protein comprised 5 g albumin, 23 g globulin, 45 g glutelin, and 27 g hordein. Water-binding capacities of barley protein isolates ranged from 140-183 ㎖ water/100 g solid. Hordein showed the highest oil absorption capacity (136 ㎖ oil/100 g), and glutelin showed the highest gelation property among the fractionated proteins. In general, the barley protein fractions formed brittle and weak films as indicated by low tensile strength (TS) and percent elongation at break (E) values. The salt-soluble globulin fraction produced film with the lowest TS value. Although films made from glutelin and hordein were dark-colored and had lower E values, they could be used as excellent barriers against water transmission.
#barley protein #protein fraction #edible film #hordein #functional property

목차

Abstract
Introduction
Materials and Methods
Results and Discussion
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