메뉴 건너뛰기
.. 내서재 .. 알림
소속 기관/학교 인증
인증하면 논문, 학술자료 등을  무료로 열람할 수 있어요.
한국대학교, 누리자동차, 시립도서관 등 나의 기관을 확인해보세요
(국내 대학 90% 이상 구독 중)
로그인 회원가입 고객센터 ENG
주제분류
인문학
인문학 일반 역사학 철학 종교학 어문학 기타 인문학
사회과학
사회과학 일반 경영학 관광학 교육학 군사학 문헌정보학 법학 사회학 신문방송학 심리과학 정치외교학 지리학 행정학 경제학 무역학 인류학 기타 사회과학
자연과학
자연과학 일반 물리학 생물학 생활과학 수학·통계학 천문학 지구과학 화학 기타 자연과학
공학
공학 일반 건축공학 기계공학 산업공학 재료·에너지공학 전기전자공학 조선해양공학 화학공학 컴퓨터학 기타공학
의약학
의학 일반 간호학 수의학 약학 한의학 기초의학 임상의학 기타 의약학
농수해양학
농수해양학 일반 농학 수산학 식품과학 임학 축산학 해상운송학 기타 농수해양학
예술체육학
예술 일반 디자인 미술 미용 사진 음악학 의상 체육 공연매체예술 기타 예술체육학
복합학
학제간연구 과학기술학 뇌인지과학 기술정책 기타 복합학

ENG

추천
검색

논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 한국미생물·생명공학회지 제37권 제3호
발행연도
2009.1
수록면
204 - 212 (9page)

이용수

표지
📌
연구주제
📖
연구배경
🔬
연구방법
🏆
연구결과
AI에게 요청하기
추천
검색

초록· 키워드

오류제보하기
A strain producing α-galactosidase and β-glucosidase was isolated from Kimchi. The isolated strain was identified as Weissella cibaria by 16S rDNA analysis and designated as Weissella cibaria K-M1-4. The enzyme activity of α-galactosidase and β-glucosidase reached the maximum in the soy medium at 37℃ for 24 hr. The enzymes were purified by ethanol fractionation, DEAE sepharose fast flow, and sephacryl S-100HR column chromatography. α-Galactosidase specific activity was shown by 576 Units/mg protein and the yield was 3.5% of the total activity of crude extracts. β-glucosidase specific activity was shown by 480 Units/mg protein and the yield was 2.9% of the total activity of crude extracts. The optimum temperature for α-galactosidase was 60℃ and 43% of its original activity remained when it was treated at 80℃ for 30 min. For α-galactosidase shows the optimum pH of 8.0 and is fairly stable between pH5.0 and pH9.0. The enzyme activity was increased in the presence of Fe2+ and Cu2+. The value of Km and Vmax for the enzyme were 0.98 mM and 1.81 μmole/min, respectively. The β-glucosidase has the optimum temperature of 50℃ and 46% of its original activity remained when it was treated at 80℃ for 30min. Its optimum pH of 7.0 and is fairly stable between pH5.0 and pH9.0. The enzyme activity was increased in the presence of Fe2+, Co2+ and Cu2+. The value of Km and Vmax for the enzyme were 1.24 mM and 6.81 μmole/min, respectively.
#Kimchi #Weissella cibaria #α-galactosidase #β-glucosidase

목차

등록된 정보가 없습니다.

참고문헌 (24)

참고문헌 신청
Cho, Y / 2001 / Comparative estrogenic effects of yak-kong and soy bean on the proliferation of human osteoblastic cell line / MG-63. Kor. J. Nutr 34 : 905 ~ 911 google schola Choi, C / 1998 / Characteristics and action pattern of α-galactosidase from Scopulariopsis brevicaulis in Korean traditional meju / Agric. Chem. Biotechnol 41 : 489 ~ 495 google schola Chun, H. S / 1988 / Production and enzymatic characteristics of α-galactosidase from Aspergillus niger / Kor. J. Food Sci. Technol 20 : 79 ~ 84 google schola Dey, P. M / 1984 / α-Galactosidase / Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol 56 : 141 ~ 249 google schola Giuseppin, M. L / 1993 / Comparative study on the production of guar α-galactosidase by Saccaromyces cerevisiae SU50B and Hansenula polymorpha 8/2 in continuous cultures / A google schola

함께 읽어보면 좋을 논문

논문 유사도에 따라 DBpia 가 추천하는 논문입니다. 함께 보면 좋을 연관 논문을 확인해보세요!

이 논문의 저자 정보

최근 본 자료

전체보기

댓글(0)

0