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학술저널
저자정보
홍원 (한양대학교) 구본수 (한국생명공학연구원) 김명빈 (한양대학교) 김승준 (한국생명공학연구원) 류성언 (한양대학교)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제5권 제4호
발행연도
2017.12
수록면
141 - 144 (4page)

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Dual specificity protein phosphatases (DUSPs) belong to the protein tyrosine phosphatase (PTP) family. DUSPsdephosphorylate both phospho-serine/threonine and phospho-tyrosine of mitogen activated protein kinases (MAPKs)and play important roles in cell growth, regulation and signaling. DUSP28, a member of the atypical DUSPs, hasdephosphorylation activity towards proteins involved in cellular signaling processes. DUSP28 is also implicated in thedevelopment of pancreatic cancer and liver cancer. The atomic resolution structure of DUSP28 should help the structurebaseddesign of specific and potent therapeutics. However, the structure and detailed function of DUSP28 have not beenelucidated yet. Here, we prepared a large quantity of DUSP28 protein and crystallized the protein. During the proteinpreparation, we encountered an unexpected proteolytic cleavage in the middle of the protein domain and overcamethe problem by identifying and mutating the pseudo-thrombin cleavage site. By using the purified protein, we were ableto grow diffraction quality crystals and collected a 2.1 A resolution diffraction data. The preliminary diffraction analysisrevealed that the crystal is in the space group P3121 with unit cell parameters of a = 78.85 A, b = 78.85 A, c = 90.26 A, α =90.00°, β = 90.00° and γ = 120.00°

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