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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제7권 제4호
발행연도
2019.1
수록면
79 - 83 (5page)

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Protein tyrosine phosphatases (PTPs) dephosphorylate their target proteins in various cell signaling processes and their dephosphorylation activities are associated with cancers, neurological disorders, and diabetes. Although PTPs are considered as promising drug targets, no PTP-targeting drugs are currently on the market. To understand inhibitor binding to PTP proteins, we determined crystal structure of the complex between DUSP15, a member of PTP family and its inhibitor. In the complex structure, extra electron density observed near the active site pocket was fitted to the inhibitor structure. The inhibitor binding site does not overlap the phosphate-binding active site. The novel inhibitor binding interactions involving the P-, D-, and β3-β4 loops indicate an allosteric inhibition mechanism of the inhibitor.

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