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저자정보
Amoah Obed Jackson (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan-si 31460, Republic of Korea) Thapa Samir Bahadur (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan-si 31460, Republic of Korea) Ma Su Yeong (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan-si 31460, Republic of Korea) Nguyen Hue Thi (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan-si 31460, Republic of Korea) Zakaria Morshed Md (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan-si 31460, Republic of Korea) Sohng Jae Kyung (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan-si 31460, Republic of KoreaDepartment of Pharmaceutical Engineering and Biotechnology, Sun Moon University,)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology Vol.34 No.5
발행연도
2024.5
수록면
1,154 - 1,163 (10page)
DOI
10.4014/jmb.2401.01017

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Glucosylation is a well-known approach to improve the solubility, pharmacological, and biological properties of flavonoids, making flavonoid glucosides a target for large-scale biosynthesis. However, the low yield of products coupled with the requirement of expensive UDP-sugars limits the application of enzymatic systems for large-scale. C. glutamicum is a Gram-positive and generally regarded as safe (GRAS) bacteria frequently employed for the large-scale production of amino acids and biofuels. Due to the versatility of its cell factory system and its non-endotoxin producing properties, it has become an attractive system for the industrial-scale biosynthesis of alternate products. Here, we explored the cell factory of C. glutamicum for efficient glucosylation of flavonoids using apigenin as a model flavonoid, with the heterologous expression of a promiscuous glycosyltransferase, YdhE from Bacillus licheniformis and the endogenous overexpression of C. glutamicum genes galU1 encoding UDP-glucose pyrophosphorylase and pgm encoding phosphoglucomutase involved in the synthesis of UDP-glucose to create a C. glutamicum cell factory system capable of efficiently glucosylation apigenin with a high yield of glucosides production. Consequently, the production of various apigenin glucosides was controlled under different temperatures yielding almost 4.2 mM of APG1(apigenin-4-O-β-glucoside) at 25o C, and 0.6 mM of APG2 (apigenin-7-O-β-glucoside), 1.7 mM of APG3 (apigenin-4,7-O-β-diglucoside) and 2.1 mM of APG4 (apigenin- 4,5-O-β-diglucoside) after 40 h of incubation with the supplementation of 5 mM of apigenin and 37o C. The cost-effective developed system could be used to modify a wide range of plant secondary metabolites with increased pharmacokinetic activities on a large scale without the use of expensive UDP-sugars.
#Corynebacterium #glucosylation #apigenin #glycosyltransferase

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