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자료유형
학술저널
저자정보
Li, Yong-Fang (Department of Chemistry, Tsing hua University) Zhao, Yu-Fen (Department of Chemistry, Tsing hua University) So, In-Sup (Department of Horticulture, Cheju National University) Lee, Ok-Young-Stadelmann (Department of Biology, Cheju National University)
저널정보
한국식물학회 식물학회지 식물학회지 제42권 제3호
발행연도
1999.1
수록면
232 - 238 (7page)

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The effects of amino acids (aa) and N-(diisopropyloxyphosphoryl)-amino acids (DIPP-aa) on cell membranes were investigated by evaluating water and methyl urea permeability. permeability coefficients Pf and Ps were determined by standard osmotic methods for cells of Pisum sativum stem base epidermis after 20 min exposure to a 5mM solution of each aa and DIPP-aa. The Pf value of P. sativum epidermal cells (untreated controls) was 1.3$\pm$0.4$\times$10-3${\mu}{\textrm}{m}$s-1. Treat ments with the diisopropyl-oxyphosphoryl derivatives of three one charged and three polar amino acids (serine, threonine, asparagine, and aspartic acid) and unsubstituted (free) serine and threonine increased water permeability up to about two fold of the control value. Serine and threonine and their DIPP-derivatives increased methyl urea permeability (controls 1.03$\pm$0.09$\times$10-3${\mu}{\textrm}{m}$s-1) 30 to 80 percent. Other amino acids and their DIPP-derivatives increased the osmotic water and methyl urea permeation through the plasma membrane. The specificity of these molecules on plasma membranes suggests that the active amino acids (serine and threonine) and their DIPP-derivatives interact with charged membrane molecules. The relatively small changes in water and methyl urea permeability may indicate that the effective aa's and their DIPP-derivatives interact with phospholipids rather than aquaporin. A concurring alteratin of water channel proteins, however, cannot excluded.
#Permeability coefficient #Plasmamembrane) #serine #solute permeability #threonine #water transport

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