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저자정보
Yang, Han-Sol (School of Pharmacy, Sungkyunkwan University) Sun, Ningning (Department of Pharmacology, College of Pharmacy, Chonnam National University) Zhao, Xiaodi (School of Pharmacy, Sungkyunkwan University) Kim, Hee Ryung (School of Pharmacy, Sungkyunkwan University) Park, Hyun-Ju (School of Pharmacy, Sungkyunkwan University) Kim, Kyeong-Man (Department of Pharmacology, College of Pharmacy, Chonnam National University) Chung, Ka Young (School of Pharmacy, Sungkyunkwan University)
저널정보
한국응용약물학회 Biomolecules & Therapeutics(구 응용약물학회지) Biomolecules & therapeutics 제27권 제6호
발행연도
2019.1
수록면
514 - 521 (8page)

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G protein-coupled receptors (GPCRs) are membrane receptors whose agonist-induced dynamic conformational changes trigger heterotrimeric G protein activation, followed by GRK-mediated phosphorylation and arrestin-mediated desensitization. Cytosolic regions of GPCRs have been studied extensively because they are direct contact sites with G proteins, GRKs, and arrestins. Among various cytosolic regions, the role of helix 8 is least understood, although a few studies have suggested that it is involved in G protein activation, receptor localization, and/or internalization. In the present study, we investigated the role of helix 8 in dopamine receptor signaling focusing on dopamine D1 receptor (D1R) and dopamine D2 receptor (D2R). D1R couples exclusively to Gs, whereas D2R couples exclusively to Gi. Bioinformatic analysis implied that the sequences of helix 8 may affect GPCR-G protein coupling selectivity; therefore, we evaluated if swapping helix 8 between D1R and D2R changed G protein selectivity. Our results suggest that helix 8 is not involved in D1R-Gs or D2R-Gi coupling selectivity. Instead, we observed that D1R with D2R helix 8 or D1R with an increased number of hydrophobic residues in helix 8 relative to wild-type showed diminished ${\beta}$-arrestin-mediated desensitization, resulting in increased Gs signaling.
#GPCR #G protein #Helix 8 #Dopamine receptor #Arrestin

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참고문헌 (34)

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Ahn, K. H / 2010 / Hydrophobic residues in helix 8 of cannabinoid receptor 1 are critical for structural and functional properties / Biochemistry 49:502~511 google schola Beaulieu, J. M / 2011 / The physiology, signaling, and pharmacology of dopamine receptors / Pharmacol. Rev 63:182~217 google schola Edward Zhou, X / 2019 / Structural biology of G protein-coupled receptor signaling complexes / Protein Sci 28:487~501 google schola Faussner, A / 2005 / The role of helix 8 and of the cytosolic C-termini in the internalization and signal transduction of B(1)and B(2)bradykinin receptors / FEBS J 272:129~140 google schola Feierler, J / 2011 / Helix 8 plays a crucial role in bradykinin B(2)receptor trafficking and signaling / J. Biol. Chem 286:43282~43293 google schola

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