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학술저널
저자정보
HADA SHAVRON (동국대학교) 이재철 (동국대학교) Lee Eun Chae (College of Pharmacy Dongguk University) Ji Sunkyong (College of Pharmacy Dongguk University) Nam Jeong Sun (Jetema Co. Ltd) Yun Bum Jin (Jetema Co. Ltd) Na Dong Hee (College of Pharmacy Chung‐Ang University Seoul South Korea) Kim Nam Ah (Dongguk University-Seoul) 정성훈 (동국대학교)
저널정보
한국약제학회 Journal of Pharmaceutical Investigation Journal of Pharmaceutical Investigation 제52권 제4호
발행연도
2022.7
수록면
453 - 463 (11page)
DOI
10.1007/s40005-022-00570-2

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Purpose Biophysical characterisation of type A botulinum neurotoxin (BoNT/A) could be challenging since it exists in association with neurotoxin associated proteins (NAPs) as large protein complexes. The objective of this study was to elucidate the dissociation mechanics of BoNT/A complex along with its thermodynamic stability through a combination of analytical tools. Methods Size exclusion chromatography (SEC) was mainly used to study the behavior of BoNT/A complex at various pH. In addition, multi-angled light scattering (MALS), enzyme linked immunosorbent assay (ELISA), and dynamic light scattering (DLS) were utilized to validate its chromatographic results. Results The dissociation of BoNT/A from its complex was found to be strongly dependent on its pH with higher dissociation towards alkaline pH which was further accelerated with time and temperature. In addition, dissociated BoNT/A at pH 7.4 showed lower thermal stability compared to the associated state even in the presence of polysorbate, as revealed by the SEC chromatogram and aggregation onset temperature. Moreover, the partial reversibility of the dissociated BoNT/A complex after titration of pH to 6.0, suggested vulnerability of BoNT/A towards formation of irreversible aggregates as it dissociates, signifying lower stability profile of the neurotoxin after dissociation. Conclusion Overall, BoNT/A was more stable when associated with NAPs at pH 6.0 compared to its dissociated state at pH 7.4. Moreover, the conventional analytical used could be utilized to relatively quantify its amount in different formulations.
#Botulinum neurotoxin A complex #Protein aggregation #Biophysical characterization #Size-exclusion chromatography (SEC) #Formulation #Neurotoxin stability

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