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저자정보
박아름 (㈜포바이오코리아 기술개발연구소) 구봉성 (㈜포바이오코리아 기술개발연구소) 김진숙 (㈜포바이오코리아 기술개발연구소) 김은정 (㈜포바이오코리아 기술개발연구소) 이현철 (㈜포바이오코리아 기술개발연구소)
저널정보
한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 한국미생물·생명공학회지 제44권 제4호
발행연도
2016.12
수록면
504 - 511 (8page)
DOI
10.4014/mbl.1609.09005

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Lactulose, a synthetic disaccharide, has received increasing interest because of its role as a prebiotic that can increase the proliferation of Bifidobacterium and Lactobacillus spp. and enhance the absorption of calcium and magnesium. While the industrial production of lactulose is still mainly achieved by the chemical isomerization of lactose in alkaline media, this process has drawbacks including the need to remove catalysts and by-products, as well as high energy requirements. Recently, the use of cellobiose 2-epimerase (CE) has been considered an interesting alternative for industrial lactulose production. In this study, to develop a process for enzymatic lactulose production using CE, we screened improved mutant enzymes (CS-HRCE) from a library generated by an error-prone PCR technique. The thermostability of one mutant was enhanced, conferring stability up to 75℃, and its lactulose conversion yield was increased by 1.3-fold compared with that of wild-type CE. Using a recombinant Escherichia coli strain harboring a CS35 HRCE- expressing plasmid, we prepared cell beads immobilized on a Ca-alginate substrate and optimized their reaction conditions. In a batch reaction with 200 g/l lactose solution and the immobilized cell beads, lactose was converted into lactulose with a conversion yield of 43% in 2 h. In a repeated 38-plex batch reaction, the immobilized cell beads were relatively stable, and 80% of the original enzyme activity was retained after 4 cycles. In conclusion, we developed a reasonable method for lactulose production by immobilizing cells expressing thermostable CE. Further development is required to apply this approach at an industrial scale.
#lactulose #cellobiose 2-epimerase #immobilization #thermostability

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