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한국식품영양과학회 한국식품영양과학회지 한국식품영양과학회지 제34권 제10호
발행연도
2005.12
수록면
1,599 - 1,605 (7page)

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본 연구는 냉장우육과 냉동우육의 판별법을 개발하기 위하여, 한우 육을 부위별(사태, 등심, 우둔, 양지)로 구입하고 냉장(4±1℃), 냉동(-4, -18, -77℃)상태로 15일 저장하면서 압착육즙채취기를 이용하여 근육 세포내 mitochondria 막에 존재하는 mitochondrial malate dehydrogenase 활성 특성을 비교 연구한 결과 다음과 같은 결과를 얻었다. 본 실험을 위하여 제작된 압착육즙채취기를 이용하여 정량적인 압착 육즙을 얻을 수 있었고, 1.5 g의 우육을 이용하였을 때 0.15 mL의 압착육즙을 얻었다. 냉장우육과 냉동우육 간의 mitochondral malate dehydrogenase의 각 부위별 활성은 사태의 경우 냉장우육은 23.63 Unit/mL의 활성을 나타내었고, -4℃는 20.91 Unit/mL, -18℃는 26.43 Unit/mL 그리고 -77℃는 25.90 Unit/mL의 활성을 나타내었다. 동일한 부위에서 저장온도에 따른 효소의 활성도는 냉장우육보다 -4℃를 제외한 냉동 저장 온도(-18, -77℃)에서 모두 유의적으로 높은 효소의 활성을 나타내었다(p＜0.05). 동일한 저장 온도에서 각 부위 간에 활성의 차이점은 -77℃에서 냉동 저장한 우육이 유의적 차이 없이 가장 높은 효소 활성을 나타내었고, -77℃ 저장온도를 제외하고는 모두 유의성 있는 변화량을 나타내었다(p＜0.05). 실험군의 압착육즙 내 mitochondrial malate dehydrogenase의 활성은 10분간 흡광도 변화량을 조사함으로써 계산되었다. 등심을 제외한 모든 부위에서 효소반응개시 3분 후에 -4℃에서 동결우육을 제외하고 동결우육의 효소 활성이 떨어지는 것을 확인할 수 있었고, 5분 반응 후에는 그 효소의 활성을 발견할 수 없었다. 냉장우육은 12분까지 활성을 측정할 수 있었다. 15일간 냉장우육 및 냉동우육을 저장 온도에 따라 저장하면서 그 활성을 측정하였는데, 저장 기간이 길어져도 그 효소 활성의 차이는 유의적으로 변화하지 않고, 모든 실험군(사태, 등심, 양지, 우둔 부위)에서 유의적으로 유사한 활성을 유지하였다(p<0.05). 따라서 본 연구결과로부터 mitochondrial malate dehydrogenase의 활성을 이용하여 냉장우육과 냉동우육 유무를 판별하는데 유효한 지표로 사용 가능한 것으로 사료되었다.

목차

Abstract

서론

재료 및 방법

결과 및 고찰

요약

감사의 글

문헌

참고문헌 (39)

참고문헌 신청
Informeat. 2000. Meatline. Monthly Meat, Seoul. October, p 89-91. google schola Moon GI, Jung IC, Moon YH. 1994. Physicochemical properties and palatability of beef during storage at 1℃ after thawing. Korean J Food Sci 14: 85-87. google schola Wagner JR, Anon MC. 1985. Effect of freezing rate on the denaturation of myofibrillar proteins. J Food Technol 20: 735-737. google schola Wagner JR, Anon MC. 1986. Effect of frozen storage on protein denaturation in bovine muscle.Ⅰ. Myofibrillar ATPase activity and differential scanning calorimetric studies. J Food Technol 21: 9-18. google schola Wagner JR, Anon MC. 1986. Effect of frozen storage on protein denaturation in bovine muscle. Ⅱ. Influence on solubility, viscosity and electrophoretic behabiour of myofibrillar proteins. J Food Technol 21: 547-549. google schola

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