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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제4호
발행연도
2004.1
수록면
863 - 867 (5page)

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α-Galactosidase from A. oryzae DR-5 wasinduced in the presence of melibiose, raffinose, galactose, andlocust bean galactomannan. The enzyme was purified tohomogeneity by precipitation with acetone followed byion-exchange chromatography using DEAE-Sephacel. Thepurified enzyme showed a single band in both nondenaturing-PAGE and SDS-PAGE. The enzyme was a glycoprotein innature by activity staining. The molecular weight of thepurified enzyme was 93- 95 kDa by SDS-PAGE. The enzymeexhibited the optimum pH and temperature at 4.7 and60oC, respectively. α-Galactosidase activity was stronglyinhibited by Ag2+, Hg2+, Cu2+, and galactose. EDTA, 1,10-phenanthraline, and PMSF did not inhibit the enzyme activity,whereas N-bromosuccinimide completely inhibited enzymeactivity. Investigation by TLC showed complete hydrolysis ofstachyose and raffinose in soymilk in 3 h at pH 5.0 and 50oC.

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